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J-GLOBAL ID:201702262773017007   整理番号:17A1239245

アミロイド線維スペクトルにおける強化されたVCDの起源:重水素化とpHの影響【Powered by NICT】

Origin of enhanced VCD in amyloid fibril spectra: Effect of deuteriation and pH
著者 (7件):
資料名:
巻: 29  号:ページ: 469-475  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0179A  ISSN: 0899-0042  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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多くの神経変性疾患に関連した蛋白質凝集,アミロイドフィブリルの超分子キラリティーはフィブリル構造と多型と関連した顕著な特性である。ほぼ10年前の発見以来,この現象の理解はほとんどなく,フィブリル超分子キラリティーから生じる高度に増強された振動円偏光二色性(VCD)強度の原因を含むがまだ存在している。本研究では,フィラメント超分子キラリティーにより増強され,VCDスペクトルは,pHが2以上と以下と重水素交換後,上下pD2リゾチームとインシュリン原線維を示した。超分子キラリティー(VCDで観測された)とフィブリル形態(原子間力顕微鏡によって証明された)は,蛋白質重水素化による影響を受けなかった。D_2OでフィブリルVCDサインパターンは,より少ないバンドに変化し,増強されたVCD強度のアミドI/II起源への意義。アミドI及びII信号の分離は,アミロイドフィブリルの増強されたVCDスペクトルの計算を容易にし,VCDサインパターンの起源のより良い理解を可能にするであろう。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
分類
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蛋白質・ペプチド一般  ,  有機化合物・錯体の磁気光学・電気光学スペクトル(分子) 

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