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J-GLOBAL ID:201702270339680568   整理番号:17A1233913

蛋白質連結反応で調製した翻訳後修飾されたH-Ras GTPの分子内相互作用の構造的基礎【Powered by NICT】

Structural basis for intramolecular interaction of post-translationally modified H-Ras GTP prepared by protein ligation
著者 (11件):
資料名:
巻: 591  号: 16  ページ: 2470-2481  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0575A  ISSN: 0014-5793  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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RasはC末端,膜動員とエフェクター認識に必要なでファルネシル化,蛋白質分解,およびカルボキシメチル化を含む翻訳後修飾を受ける。c-Raf-1の完全活性化はファルネシル化C末端の協同的相互作用とそのシステインリッチドメイン(CRD)とRasの活性化領域を必要とする。しかし,この相互作用の分子的基礎は構造研究に十分な量の修飾Rasを作製する困難さのために不明のままである。ここでは,NMRおよびX線結晶学的解析に十分な量を修飾したRasを調製するためのソルターゼAが触媒する蛋白質連結を用いた。結果はファルネシル化C末端は触媒ドメインとの分子内相互作用を確立し,アクチベータ領域,Raf-1CRDの共同認識のための原因であるかもしれないの近接のファルネシル部分をもたらすことを示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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