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J-GLOBAL ID:201702274249785863   整理番号:17A1567057

ヒストンH3K9の共有結合修飾はCHD3の結合を促進する【Powered by NICT】

Covalent Modifications of Histone H3K9 Promote Binding of CHD3
著者 (22件):
資料名:
巻: 21  号:ページ: 455-466  発行年: 2017年 
JST資料番号: W3124A  ISSN: 2211-1247  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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クロマチンリモデリングはゲノム機能に必要であり,ATP依存性錯体で促進され,ヌクレオソームリモデリングおよびデアセチラーゼ(NuRD)である。コア成分の中でその機能的意義は良く確立されていないDNA結合蛋白質3(CHD3)はクロモドメインヘリカーゼである。CHD3はNuRD標的遺伝子のH3K9ac濃縮プロモータ近傍の他のNuRDサブユニット,HDAC1を含むと共局在することを示した。CHD3のタンデムPHDフィンガーはH3K9 メチルアチオンまたはアセチル化(H3K9me3またはH3K9ac)の疎水性を増加させるが,この相互作用を増強するヒストンH3尾部と翻訳後修飾を結合した。CHD3PHDの結合はin vitroでH3K9_Cme3ヌクレオソームアンラッピングを促進し,in vivoで挟動原体ヘテロクロマチン構造を混乱させる。H3K9のメチル化またはアセチル化はヒストンH3尾部の内ヌクレオソーム相互作用を軽減する,H3K9アクセシビリティを増加させた。まとめると,著者らのデータは,CHD3による共有結合により修飾されたH3K9の標的化はNuRDの多様な機能に必須であることを示唆した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  遺伝子発現 
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