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J-GLOBAL ID:201702275546798572   整理番号:17A0453430

Streptomyces griseusにおけるストレプトマイシン生合成に関与する蛋白質アセチル化【Powered by NICT】

Protein acetylation involved in streptomycin biosynthesis in Streptomyces griseus
著者 (8件):
資料名:
巻: 155  ページ: 63-72  発行年: 2017年 
JST資料番号: T0073A  ISSN: 1874-3919  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質アセチル化,リジン残基へのアセチル基の可逆的付加は,生きている細胞中に遍在する蛋白質翻訳後修飾である。一次代謝の調節における蛋白質アセチル化の関与を明らかにしたが,蛋白質アセチル化の関数である二次代謝におけるほとんど知られていない。ここでは,Streptomyces griseus,ストレプトマイシン生産菌における蛋白質アセチル化を特性化した。蛋白質アセチル化はS.griseusにおける,それぞれ,液体及び固体培養における定常および胞子形成相で誘導された。包括的アセチローム解析によって,筆者らは162種の特異的アセチル化部位を有する134アセチル化蛋白質を同定した。アセチル化は一次代謝と翻訳に関連する蛋白質で見いだされ,他の細菌である。しかし,ストレプトマイシン生合成に関与するデオキシ糖エピメラーゼ,StrMは2-DEベースプロテオーム解析による高度にアセチル化した蛋白質として同定した。StrMの酵素活性に重要な,Lys70残基は主要なアセチル化部位であった。Lys70のアセチル化はStrMの酵素活性を無効にすると推定した。この概念と一致して,アセチル化模倣K70Q StrMを産生するS.griseus変異体はストレプトマイシンを産生し,K70Q変異は明らかにStrMの安定性を減少した。Escherichia coli KAT YfiQと同様に,S.griseusにおける推定上のリジンアセチルトランスフェラーゼ(KAT)SGR1683はin vitroでStrMのLys70をアセチル化した。さらに,絶対定量分析はStrM分子の13%が3日間固体培養で増殖した菌糸中のアセチル化したと推定した。これらの結果は,StrMアセチル化は生物学的に重要であることを示した。StrMアセチル化はS.griseusにおけるストレプトマイシン生合成のリミタとして機能することを提案した。蛋白質アセチル化は真核生物におけるみならず,原核生物において広く研究されている。アセチロームは14種以上の細菌を解析した。,包括的アセチローム解析により,アセチル化はStreptomyces griseusにおける一次代謝と翻訳に関連する蛋白質で見られ,他の細菌と同様であることを示した。しかし,二次代謝に関与する五種の蛋白質はアセチル化蛋白質として同定された;これらの蛋白質はストレプトマイシン(StrB1とStrS),グリキサゾン(GriF),非リボソームペプチド(NRPS1 2),及びシデロホア(AlcC)の生合成における酵素である。,ストレプトマイシン生合成におけるStrMは2-DEベースプロテオーム解析による高度にアセチル化した蛋白質として同定された;約13%StrM分子をアセチル化した。アセチル化はLys70で起こるStrMの酵素活性を無効にする,StrMアセチル化はS.griseusにおけるストレプトマイシン生合成のリミタとして機能することを示唆した。これは二次代謝に関与する酵素の蛋白質アセチル化の最初の詳細な分析である。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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