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J-GLOBAL ID:201702283898792493   整理番号:17A1378603

金属結合部位を有する2炭水化物認識ドメインを持つヒトのガレクチン-9のプロテアーゼ耐性変異体のX線構造【Powered by NICT】

X-ray structure of a protease-resistant mutant form of human galectin-9 having two carbohydrate recognition domains with a metal-binding site
著者 (8件):
資料名:
巻: 490  号:ページ: 1287-1293  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ガレクチン-9(G9)は免疫系に関与するリンカーペプチドにより結合したN末端及びC末端炭水化物認識ドメイン(NCRDとCCRD,それぞれ)を有する縦列反復型β-ガラクトシドに特異的な動物レクチンである。G9であるグリカン結合における二価,二CRDの空間配置に関する構造情報は,その生物学的機能を解明するために非常に重要である。G9が長いリンカーによるプロテアーゼ敏感であるので,G9(G9Null)のプロテアーゼ耐性変異型はリンカーペプチドの修飾により開発し,その生物学的機能を保持していた。二CRDを有するSer(G9Null_R221S)によるArg221の置換によるG9Nullの変異型のX線構造を決定した。G9Null_R221Sの構造は大きな界面面積をもつバックツーバック配向における二CRDを結合するコンパクトな,水素結合および疎水性相互作用を含む。金属イオンはガレクチン構造,蛋白質の安定な構造に寄与する可能性のあるにおける新しく見出された。提示したX線構造はG9の安定構造,溶液中で起こると思われるの一つであると考えられた。これは他のタンデム反復ガレクチンとの構造比較とCDスペクトル測定による蛋白質熱安定性の分析により支持された。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
細胞構成体一般  ,  生物学的機能  ,  細胞生理一般 

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