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J-GLOBAL ID:201702286246607593   整理番号:17A1443027

キメラ蛋白質を用いたドメイン交換に基づくc型チトクロームヘテロ二量体の合理的設計【Powered by NICT】

Rational Design of Domain-Swapping-Based c-Type Cytochrome Heterodimers by Using Chimeric Proteins
著者 (12件):
資料名:
巻: 18  号: 17  ページ: 1712-1715  発行年: 2017年 
JST資料番号: W1258A  ISSN: 1439-4227  CODEN: CBCHFX  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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多重活性部位と蛋白質オリゴマの設計は,関心を集めて,生体材料への利用の可能性,研究者は新しい設計法を開発するよう奨励している,のお陰である。三次元ドメイン交換は,蛋白質分子は互いに同じ構造領域を交換ユニークな現象である。ここでドメイン交換を利用して異なる活性部位を持つオリゴマヘム蛋白質を構築するために,二c型チトクロームベースキメラ蛋白質を構築し,ドメインは交換された。X線結晶学的解析によれば,二キメラ蛋白質は二His/Met配位ヘムとドメイン交換二量体を形成した。二キメラ蛋白質の1つのヘム配位構造に変異を導入することにより,His/MetとHis/H_二零配位ヘムとdomainswappedヘテロ二量体が形成された。ヘテロ二量体のHis/H_二零部位への酸素分子の結合は共鳴Raman分光法,Fe O_2伸縮バンドは還元/酸素化ヘテロ二量体(~18O_2雰囲気下554cm~ 1)で580cm~ 1で観察されたによって確認された。これらの結果は,ドメイン交換は多重ヘム蛋白質を設計するための有用な方法であることを示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (4件):
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酵素一般  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  分子構造  ,  酵素の応用関連 
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