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J-GLOBAL ID：201702288289556468   整理番号：17A0471969

液体クロマトグラフィー高分解能質量分析による凍結乾燥処理下での卵白アルブミンのグリコシル化部位の同定【Powered by NICT】

Identification of glycated sites in ovalbumin under freeze-drying processing by liquid chromatography high-resolution mass spectrometry

著者 (4件)： Tu Zong-cai (State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang, Jiangxi 330047, China) ,  Tu Zong-cai (College of Life Sciences, Jiangxi Normal University, Nanchang 330022, China) ,  Zhong Bi-zhen (State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang, Jiangxi 330047, China) ,  Wang Hui (State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang, Jiangxi 330047, China)
資料名： Food Chemistry  (Food Chemistry)
巻： 226  ページ： 1-7  発行年： 2017年 
JST資料番号： H0766A  ISSN： 0308-8146  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 凍結乾燥中の卵白アルブミンとD-グルコース間のグリコシル化反応を検討し,蛋白質構造の保護の機構を研究し,各部位の置換当たりペプチド(DSP)の正確な糖化部位と程度は液体クロマトグラフィー高分解能質量分析を用いて決定した。リジン残基は凍結乾燥中の主なグリコシル化部位であることが分かった。K62およびK264は凍結乾燥卵白アルブミンで最も反応性糖化サイトで,80%に近いDSPを用いた。糖化部位は全体的な蛋白質の外表面に位置していた。非グリコシル化部位は疎水性ポケットの外側表面とβ-シートの六つの主鎖に位置していた。蛋白質の糖化反応は溶媒接近可能な地域で発生した。凍結乾燥下で糖化部位を撹乱する立体配座で発生した数変化と仮定した。特に,卵白アルブミンのβ-シートの主鎖はより安定であった。凍結乾燥は温和な過程であり,広範な変性なしで立体配座を保護した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 立体配座 ,  ペプチド ,  タンパク質 ,  *卵白アルブミン ,  質量分析 ,  糖化 ,  疎水性 ,  *グリコシル化 ,  液体クロマトグラフィー ,  反応性 ,  *凍結乾燥
準シソーラス用語： 主鎖 ,  リジン残基 ,  蛋白質構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 卵白アルブミン ,  凍結乾燥 ,  質量分析 ,  Glycation ,  DSP

分類 (4件)： 食品蛋白質  (FJ09020N) ,  食品の化学・栄養価  (FJ01020J) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  卵と卵製品  (FJ12040R)

タイトルに関連する用語 (6件)： 液体クロマトグラフィー ,  高分解能質量分析 ,  凍結乾燥処理 ,  卵白アルブミン ,  グリコシル化 ,  同定