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J-GLOBAL ID：201802210556614924   整理番号：18A0709039

I. Sakaiensis Petaseによる効率的なPET分解のための特徴としての活性部位柔軟性【JST・京大機械翻訳】

Active Site Flexibility as a Hallmark for Efficient PET Degradation by I. sakaiensis PETase

著者 (8件)： Fecker Tobias (Institute for Biological and Medical Engineering, Schools of Engineering, Medicine, and Biological Sciences, Pontificia Universidad Catolica de Chile, Santiago, Chile) ,  Galaz-Davison Pablo (Institute for Biological and Medical Engineering, Schools of Engineering, Medicine, and Biological Sciences, Pontificia Universidad Catolica de Chile, Santiago, Chile) ,  Engelberger Felipe (Institute for Biological and Medical Engineering, Schools of Engineering, Medicine, and Biological Sciences, Pontificia Universidad Catolica de Chile, Santiago, Chile) ,  Narui Yoshie (Department of Chemistry and Biochemistry, The Ohio State University, Columbus, Ohio) ,  Sotomayor Marcos (Department of Chemistry and Biochemistry, The Ohio State University, Columbus, Ohio) ,  Parra Loreto P. (Institute for Biological and Medical Engineering, Schools of Engineering, Medicine, and Biological Sciences, Pontificia Universidad Catolica de Chile, Santiago, Chile) ,  Parra Loreto P. (Department of Chemical and Bioprocesses Engineering, School of Engineering, Pontificia Universidad Catolica de Chile, Santiago, Chile) ,  Ramirez-Sarmiento Cesar A. (Institute for Biological and Medical Engineering, Schools of Engineering, Medicine, and Biological Sciences, Pontificia Universidad Catolica de Chile, Santiago, Chile)
資料名： Biophysical Journal  (Biophysical Journal)
巻： 114  号： 6  ページ： 1302-1312  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0298A  ISSN： 0006-3495  CODEN： BIOJAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ポリエチレンテレフタレート(PET)は,年間生産量50万トンの最も消費されている合成高分子の一つである。残念ながら,PETは廃棄物として蓄積し,生物分解に高度に耐性である。最近,菌類および細菌好熱性ヒドロラーゼが高温での最適活性によりPET加水分解を触媒することが見出された。注目すべきことに,PETaseと称するIdeonella sakaiensisからの酵素は,室温でPETを効率的に分解するために記述されたが,その活性の分子的基礎は現在理解されていない。ここでは,PETaseの結晶構造を2.02Å解像度で決定し,分子動力学シミュレーションで使用し,PETaseの活性部位がその好熱性対応物より室温で高い柔軟性を有することを示した。この柔軟性は,その活性部位における新しいジスルフィド結合により制御され,その除去により触媒トリアドの不安定化とヒドロラーゼ活性の低下をもたらす。モデル基質の分子ドッキングにより,PETは他の酵素と比較して活性部位内のいくつかの残基置換により促進されるユニークでエネルギー的に有利な立体配座においてPETaseに結合することを予測した。これらの計算予測は,最近の変異誘発およびPETフィルム分解分析と非常に良く一致した。最後に,PETaseに対する酵素-リガンド複合体及び298,323及び353Kにおける他の好熱性PET分解酵素の分子動力学シミュレーションにより,室温でのPETaseの触媒活性の増加を合理化した。結果は,PETase内の結合姿勢と残基置換の両方が,触媒残基と室温での基質の不安定なカルボニルの間の近接性を支持し,より好ましい加水分解反応を示唆することを明らかにした。これらの結果は,PET分解酵素の詳細な進化分析を可能にし,PETaseの効率を増加させることを目的とした合理的な設計努力と,プラスチック分解に対する類似の酵素にとって価値がある。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ヒドロラーゼ ,  好熱性 ,  触媒活性 ,  ポリエチレンテレフタレート ,  変異誘発 ,  分解能 ,  触媒 ,  基質 ,  計算機シミュレーション ,  加水分解 ,  *活性部位 ,  立体配座 ,  リアーゼ ,  *柔軟性 ,  結晶構造
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (3件)： PET ,  分解 ,  活性部位