文献

J-GLOBAL ID：201802210670871832   整理番号：18A1391940

ヤツメウナギのトランスチレチンの分子および甲状腺ホルモン結合特性:高親和性のホルモン結合におけるN末端ヒスチジンに富むセグメントの役割【JST・京大機械翻訳】

Molecular and thyroid hormone binding properties of lamprey transthyretins: The role of an N-terminal histidine-rich segment in hormone binding with high affinity

著者 (3件)： Kasai Kentaro (Department of Biological Science, Graduate School of Science, Shizuoka University, Shizuoka 422-8529, Japan) ,  Nishiyama Norihito (Department of Biology, School of Medicine, Fukushima Medical University, Fukushima 960-1295, Japan) ,  Yamauchi Kiyoshi (Department of Biological Science, Graduate School of Science, Shizuoka University, Shizuoka 422-8529, Japan)
資料名： Molecular and Cellular Endocrinology  (Molecular and Cellular Endocrinology)
巻： 474  ページ： 74-88  発行年： 2018年 
JST資料番号： D0025B  ISSN： 0303-7207  CODEN： MCEND6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： トランスサイレチン(TTR)は,遺伝子重複により古代ヒドロキシイソ尿酸ヒドロラーゼから出現する血漿甲状腺ホルモン(TH)結合剤である。古代TTRがTHに対して高い親和性を有するかどうかを知るために,ヤツメウナギTTRsの分子およびTH結合特性を調べた。成体血清において,リポ蛋白質LALは低親和性の主要なT3結合剤であった。ヤツメウナギTTRsはN末端ヒスチジンに富むセグメントを有し,3,3′,5-トリヨード-L-チロニン(T3)に対する結合部位の2つのクラスを持っていた:高親和性と低親和性部位。N末端ヒスチジンに富むセグメントを欠く変異体TTRΔ_3-11は,高親和性T3結合部位を失った。野生型TTRと変異体TTRΔ_3-11への[125I]T3結合はZn2+により異なって調節された。野生型TTRのZn2+含量は7~10/TTR(mol/mol)であった。著者らの結果は,ヤツメウナギTTRがZn2+依存性T3結合剤であることを示す。N末端ヒスチジンに富むセグメントは,遺伝子重複後の古代TTRの新機能化(すなわち,高親和性T3結合活性)に必須である可能性がある。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *ホルモン ,  リポタンパク質 ,  *甲状腺ホルモン ,  *プレアルブミン ,  *親和性 ,  血清 ,  野生型 ,  亜鉛 ,  血漿 ,  結合部位 ,  遺伝子重複 ,  成体 ,  *ヤツメウナギ
準シソーラス用語： 結合活性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： トランスチレチン ,  甲状腺ホルモン ,  亜鉛 ,  5-ヒドロキシイソ尿酸ヒドロラーゼ ,  ヤツメウナギ

分類 (1件)： 甲状腺ホルモン  (EB08030S)

タイトルに関連する用語 (10件)： ヤツメウナギ ,  トランスチレチン ,  分子 ,  甲状腺ホルモン ,  親和性 ,  ホルモン ,  N末端 ,  ヒスチジン ,  セグメント ,  役割