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J-GLOBAL ID：201802214743226496   整理番号：18A0133988

A_1A_O ATPシンターゼのA_1複合体におけるMg-ADP阻害の機構への結晶学的および酵素的洞察【Powered by NICT】

Crystallographic and enzymatic insights into the mechanisms of Mg-ADP inhibition in the A₁ complex of the A₁A_O ATP synthase

著者 (2件)： Singh Dhirendra (Nanyang Technological University, School of Biological Sciences, 60 Nanyang Drive, Singapore 637551, Republic of Singapore) ,  Grueber Gerhard (Nanyang Technological University, School of Biological Sciences, 60 Nanyang Drive, Singapore 637551, Republic of Singapore)
資料名： Journal of Structural Biology  (Journal of Structural Biology)
巻： 201  号： 1  ページ： 26-35  発行年： 2018年 
JST資料番号： W0838A  ISSN： 1047-8477  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： F-ATPシンターゼは細胞のエネルギー限界状態時のATPプールの不必要な枯渇を調節する機構を持っていると報告されている。Mg-ADPは触媒部位に捕捉され,ATPの結合を防止し,更にATP加水分解を阻害するがMg-ADP阻害は調節特性の一つである。関連している古細菌型A_1A_O ATPシンターゼ(A_3B_3CDE_2FG_2ac)の存在と調節についての知識は限られている。Methanosarcina mazei Go1A-ATPシンターゼの酵素的に活性なA_3B_3DとA_3B_3DF錯体のMgADP阻害を示し,触媒AサブユニットのP-ループ(GPFGSGKTV)内のアミノ酸P235とS238の重要性を明らかにした。関連の真核生物V-ATPアーゼのPループ残基アラニンとシステイン(GAFGCGKTV)によるこれらの二つの残基の置換は酵素変異体のATPアーゼ活性を有意に増加させ,MgADP阻害を消失させる。Pyrococcus horikoshii OT3A-ATPシンターゼのサブユニットAのP235A,S238C二重変異体の原子構造は,これらの重要な残基はこの分子エンジンにおけるヌクレオチド結合とATP加水分解にどのように影響するかの詳細を提供する。定性的データは蛍光相関分光法実験から得られた定量的結果により確認した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 真核生物 ,  *複合体 ,  三次元 ,  触媒 ,  ヌクレオチド結合 ,  活性部位 ,  原子構造 ,  Methanosarcina ,  *結晶学 ,  *合成酵素 ,  サブユニット ,  *ATPシンターゼ ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 残基 ,  ATP加水分解 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： A_1A_O ATPシンターゼ ,  Methanosarcina mazei Go1 ,  古細菌 ,  Bioenergetics ,  Pループ

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： アラニン

タイトルに関連する用語 (7件)： ATPシンターゼ ,  複合体 ,  Mg-ADP ,  阻害 ,  結晶学 ,  酵素 ,  洞察