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J-GLOBAL ID：201802216773061927   整理番号：18A0569398

CDR3ループ動力学の研究は異なるレベルの交差反応性を示すT細胞受容体によるペプチド認識の異なる機構を明らかにする【Powered by NICT】

A study of CDR3 loop dynamics reveals distinct mechanisms of peptide recognition by T-cell receptors exhibiting different levels of cross-reactivity

著者 (4件)： Tsuchiya Yuko (Institute for Protein Research, Osaka University, Suita, Osaka, Japan) ,  Namiuchi Yoshiki (RIKEN Quantitative Biology Centre, Suita, Osaka, Japan) ,  Wako Hiroshi (School of Social Sciences, Waseda University, Tokyo, Japan) ,  Tsurui Hiromichi (Department of Pathology, Juntendo University School of Medicine, Tokyo, Japan)
資料名： Immunology  (Immunology)
巻： 153  号： 4  ページ： 466-478  発行年： 2018年 
JST資料番号： H0768A  ISSN： 0019-2805  CODEN： IMMUAM  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： T細胞受容体(TCR)は生産的MHC結合溝内に結合した多くの異なるペプチドと相互作用することができる。この性質はT CRの交差反応性のレベルによって変化するいくつかのTCRは特に高交差反応性他のものはより特異性を示した。これらの違いの背後にある機構を明らかにするために,同一クラスII MHC(1A~b)-ペプチド(3K)と複合体を形成した五T CR,種々のレベルの交差反応性を示すことが知られていることを研究した。これらの錯体は類似した結合親和性を有するが,TCRおよびペプチド-MHC(pMHC)の間の界面領域は有意に異なっていた。TCR-pMHC錯体および遊離状態におけるT細胞レセプター(TCR)の静的および動的構造特徴,結合親和性と界面面積の関係を調べた。TCRは誘起適合機構を用いたpMHCに結合した交差反応性の低いレベルを示すことが知られている特異的水素結合に富む大きく,タイトな界面を形成することが分かった。対照的に,高レベルの交差反応性を示すことが知られているT CRがより硬い結合機構を用いたCDR3βにおけるかさ高いTrp残基を含む非特異的π-相互作用が支配的である。これら高縮退と剛体T CRの結合にエントロピー損失が少ない縮退T CRのそれより小さいので,それらはMHC結合ペプチドと主要な接触から遠位残基の変化により良く耐えることができた。,動力学研究は,TCRによるペプチド認識機構の違いはT細胞交差反応性のレベルと相関するように見えることを明らかにした。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *T細胞受容体 ,  界面 ,  エントロピー ,  *ペプチド ,  水素結合 ,  相互作用 ,  *T細胞 ,  縮退 ,  複合体 ,  錯体 ,  結合親和性 ,  *交差反応性 ,  *CDR3
準シソーラス用語： 特異性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 結合親和性界面面積の関係 ,  CH-π相互作用 ,  交差反応性T細胞受容体認識 ,  フラグメント分子軌道法 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (1件)： 免疫反応一般  (ED03010T)

タイトルに関連する用語 (7件)： CDR3 ,  ループ ,  動力学 ,  研究 ,  交差反応性 ,  T細胞受容体 ,  ペプチド