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J-GLOBAL ID：201802224273845241   整理番号：18A1514535

アスタシンメタロプロテアーゼの構造活性相関:EDTAを用いた比較研究【JST・京大機械翻訳】

Structure-activity Relationship of Astacin Metalloproteases: A Comparative Study Using EDTA

著者 (2件)： Chaudhuri Ankur (Department of Microbiology, West Bengal State University, Barasat, Berunanpukuria, P.O. Malikapur, North 24 Parganas, Kolkata 700126, West Bengal, India) ,  Chakraborty Sibani (Department of Microbiology, West Bengal State University, Barasat, Berunanpukuria, P.O. Malikapur, North 24 Parganas, Kolkata 700126, West Bengal, India)
資料名： Current Enzyme Inhibition  (Current Enzyme Inhibition)
巻： 14  号： 2  ページ： 131-140  発行年： 2018年 
JST資料番号： W3588A  ISSN： 1573-4080  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 不明 (ARE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 背景:それらの触媒ドメインの配列に基づいて,アスタシンは,消化および孵化酵素,メプリンクラスターおよびBMP1/Tolloid様プロテイナーゼ(BTP)のようないくつかの主要サブファミリーに分類できる。エチレンジアミン四酢酸(EDTA)を用いて,相互作用ネットワークを知り,結合のための重要な残基を同定するために,アスタシンの活性部位クレフトにドッキングさせた。導入:結合相互作用の比較分析は,アスタシンへのリガンドの結合親和性を明らかにする助けとなる。仮想アラニンスクリーニングは,蛋白質-リガンド安定性への潜在的寄与因子として作用するプロテアーゼ上のホットスポット残基の同定を助ける。薬理作用団分析は,アスタシンとEDTAの間の有意な相互作用を助けるアスタシンファミリーの3つのクラスターの間で共通の特徴を生み出す。【方法】:比較ホモロジーモデリングとドッキング研究を,それぞれMODELLER9.10とLibDockによって実行した。相互作用残基の重要性を知るために,in silicoアラニン走査を行った。薬理作用団モデリングを,受容体配位子複合体から得られた情報を用いて詳細に説明した。結果:相同性モデルは未知のアスタシンの構造と機能を説明した。水素結合,π-シグマ,静電およびvan der Waalsのようないくつかの相互作用がEDTA結合に関与していることが観察された。水素結合受容体,正イオン性および負イオン性のような重要な薬理学的特徴は,アスタシンとEDTAの間の有意な相互作用に関与する。結論:特異的残基の寄与によるアスタシンの阻害剤選択性を理解することは,高い結合親和性を有するアスタシンを標的とするより良い治療法の設計に役立つ可能性がある。Copyright 2018 Bentham Science Publishers All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： スクリーニング ,  活性部位 ,  複合体 ,  相互作用 ,  *構造活性相関 ,  相同性 ,  タンパク質 ,  ドッキング ,  クラスタ ,  プロテイナーゼ ,  水素結合 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  アミノカルボン酸 ,  ジアミン
準シソーラス用語： 阻害剤 ,  結合親和性 ,  *アスタシン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： アスタシン ,  ホモロジーモデリング ,  ドッキング ,  仮想アラニン走査 ,  ホットスポット残渣 ,  受容体-リガンドの薬理作用団

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： EDTA

タイトルに関連する用語 (3件)： 構造活性相関 ,  EDTA ,  研究