文献

J-GLOBAL ID：201802228499534656   整理番号：18A0718278

フェロキラターゼπ-ヘリックス ポルフィリンメタル化と生成物放出における保存π-ヘリックスグルタミン酸の役割を調べることからの示唆【JST・京大機械翻訳】

Ferrochelatase π-helix: Implications from examining the role of the conserved π-helix glutamates in porphyrin metalation and product release

著者 (3件)： Gillam Mallory E. (Department of Molecular Medicine, Morsani College of Medicine, University of South Florida, Tampa, FL, 33612, USA) ,  Hunter Gregory A. (Department of Molecular Medicine, Morsani College of Medicine, University of South Florida, Tampa, FL, 33612, USA) ,  Ferreira Gloria C. (Department of Molecular Medicine, Morsani College of Medicine, University of South Florida, Tampa, FL, 33612, USA)
資料名： Archives of Biochemistry and Biophysics  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 644  ページ： 37-46  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： プロトポルフィリンフェロキレートはプロトポルフィリンIXへのFe2+の挿入を触媒し,ヘムを形成する。保存された活性部位π-ヘリックスが金属イオン基質のフェロケラターゼ結合ポルフィリン基質への転移に寄与するかどうかを決定するために,不変のπ-ヘリックスグルタミン酸を非負に荷電した側鎖を持つアミノ酸で置換し,生成した変異体の速度論的機構を調べた。酵母野生型フェロケラターゼ-,E314Q-及びE318Q-触媒反応の多重及び単一ターンオーバー条件下での分析は,π-ヘリックスグルタミン酸の突然変異が,各段階を約30~50%遅らせることにより,プロトポルフィリン金属化及びメタル化ポルフィリンの放出の両方を妨げることを示した。プロトポルフィリン金属化は7.3±0.1の見かけのpK_aで起こり,これはポルフィリン環への脱プロトン化Glu-314とGlu-344支援Fe2+挿入によるFe2+の結合に帰属された。蛋白質オープン立体配座の採用に伴うπ-ヘリックスの巻き戻しが,酵素の表面からFe2+を結合するために脱プロトン化Glu-314を位置することを提案した。π-ヘリックス巻線による閉鎖立体配座への遷移は,プロトポルフィリンへの取り込みのための活性部位にGlu-344結合Fe2+をもたらす。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 脱プロトン ,  基質 ,  アミノ酸 ,  活性部位 ,  野生型 ,  触媒 ,  側鎖 ,  金属イオン ,  立体配座 ,  *メタル化 ,  タンパク質 ,  速度論 ,  大環状化合物 ,  窒素複素環化合物 ,  ジエン ,  架橋化合物 ,  ビニル化合物 ,  ジカルボン酸

著者キーワード (6件)： プロトポルフィリンフェロキラターゼ ,  ヘム ,  ポルフィリン ,  酵素機構 ,  赤血球形成 ,  金属酵素

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： プロトポルフィリン ,  ポルフィリン

タイトルに関連する用語 (9件)： フェロキラターゼ ,  ヘリックス ,  ポルフィリン ,  メタル化 ,  生成物 ,  放出 ,  保存 ,  グルタミン酸 ,  役割