ヒト血清アルブミンにおけるチオール二硫化物交換反応:Cys_34の酸化還元遷移の見かけのパラドックス【JST・京大機械翻訳】

Bocedi Alessio; Cattani Giada; Stella Lorenzo; Massoud Renato; Ricci Giorgio

文献

J-GLOBAL ID：201802229299970400 整理番号：18A1718203

ヒト血清アルブミンにおけるチオール二硫化物交換反応:Cys_34の酸化還元遷移の見かけのパラドックス【JST・京大機械翻訳】

Thiol disulfide exchange reactions in human serum albumin: the apparent paradox of the redox transitions of Cys₃₄

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資料名：
巻： 285 号： 17 ページ： 3225-3237 発行年： 2018年
JST資料番号： B0206B ISSN： 1742-464X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ヒト血清アルブミン(HSA)は17のジスルフィドと1つの不対システイン(Cys_34)により特性化され,還元アルブミンにおいて遊離するか,またはシステインとの混合ジスルフィドまたは酸化アルブミンにおける他の天然チオールとの少量で結合する。健常者において,酸化型のレベルは約35%であるが,それは酸化傷害の後,または腎疾患患者において70%まで上昇する。したがって,酸化アルブミンは,そのレベルが離散的な時間的スパンにおける適切な酸化還元入力の下で増加するか減少するかもしれないので,酸化ストレスの短期バイオマーカーと考えられる。本論文では,天然ジスルフィドおよびチオールとの反応におけるHSAの還元および酸化Cys_34の速度論的性質を初めて明らかにした。速度定数は,in vivoで観察されたCys_34酸化還元振動が,主に酵素的支持体の関与なしにシステインおよびシスチンとの相互作用に起因するという証拠を支持する。本研究はまた,これらのレドックス遷移におけるHSA中に自然に存在する17のジスルフィドの関与の欠如に対する妥当な説明を与える。システインに対するこの不活性な挙動は,これらの結合の溶媒接近性または柔軟性因子によるものであるが,主にそれらの強い熱力学的安定性によるものであり,それは本質的に近接効果によって引き起こされる。類似の機構は,サイトゾルのような還元媒体中のジスルフィド架橋を維持する多くの蛋白質においても役割を果たしている可能性がある。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般 , 生物学的機能

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