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J-GLOBAL ID:201802230555651712   整理番号:18A0082938

HdeA変性とシャペロン活性化の機構【Powered by NICT】

The Mechanism of HdeA Unfolding and Chaperone Activation
著者 (16件):
資料名:
巻: 430  号:ページ: 33-40  発行年: 2018年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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H deAはpHをシフトさせる酸性条件下に急速に活性化されることをペリプラズムシャペロンである。この活性化はH deAの単量体化を含むと考えられている。単量体化と部分的非折畳みはシャペロンは低pHにより変性蛋白質に結合することを可能にする証拠であり,凝集からそれらを保護する。をNMR分光法と蛍光測定を用いてH deAの酸誘導変性を解析し,HdeAの酸誘導変性経路における複雑な機構を示唆する実験的証拠を得て,分子動力学シミュレーションからの以前に仮定された。反直感的に,解離定数の測定は温和な酸性条件への暴露によってHdeA二量体の安定化を示した。HdeAの疎水性ポケットに埋め込まれたグルタミン酸残基,Glu37のプロトン化はH deA安定化を制御する上で重要であり,このシャペロンの酸活性化という実験的証拠を示す。著者らのデータは,pH3とpH=2の間の非折畳み単量体に折畳まれた二量体からの鋭い遷移を明らかにし,シャペロン活性化または機能において助けになることを人口の少ない,部分的折畳み中間体の存在を示唆した。全体として,本研究では,H deAはほどけて展開し,活性化する機構への詳細な実験的研究を提供する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (3件):
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微生物の生化学  ,  分子構造  ,  生物学的機能 
タイトルに関連する用語 (2件):
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