文献

J-GLOBAL ID：201802235146921208   整理番号：18A1348327

水溶液中の酵素の活性部位におけるピリドキサール5′-りん酸Schiff塩基におけるプロトトロピック互変異性の自由エネルギー景観【JST・京大機械翻訳】

Free energy landscapes of prototropic tautomerism in pyridoxal 5′-phosphate schiff bases at the active site of an enzyme in aqueous medium

著者 (2件)： Soniya Kumari (Department of Chemistry, Indian Institute of Technology, Kanpur, 208016, India) ,  Chandra Amalendu (Department of Chemistry, Indian Institute of Technology, Kanpur, 208016, India)
資料名： Journal of Computational Chemistry  (Journal of Computational Chemistry)
巻： 39  号： 21  ページ： 1629-1638  発行年： 2018年 
JST資料番号： C0111B  ISSN： 0192-8651  CODEN： JCCHDD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 水性媒体中のセリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ(SHMT)酵素の活性部位におけるピリドキサール5′-リン酸(PLP)Schiff塩基の分子内プロトン移動と会合互変異性平衡の自由エネルギー景観を調べるために,ハイブリッド量子古典的なメタ動力学シミュレーションと量子化学計算を行った。関連する酵素の触媒活性を研究するために,PLPアルジミンの2つの互変異性体(ケトエナミンとエノールイミン)の相対的安定性を決定することが重要である。SHMTの内部PLPアルジミン(PLP-LYS)と外部PLPアルジミン(PLP-SER)の両方が,エノールイミン型上のケトエナミン互変異性体に対してより高い安定性を有することが分かった。ケトエナミン互変異性体のより高い安定性は,酵素の活性部位におけるケトエナミン型とその周辺との好ましい相互作用のより多くの数に起因すると考えられる。ケトエナミンは,PLP-LYS内部アルジミンにおいて約2.5kcal/mol安定化され,一方,この安定化は,対応するenolイミン型と比較して,酵素の活性部位におけるPLP-SER外部アルジミンに対して約6.7kcal/molであることが分かった。活性部位ポケットにおけるPLPアルジミンにより直面する相互作用は,互変異性体の相対的優位性を決定し,異なるPLP依存性酵素における互変異性シフトを変化させる可能性がある。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *自由エネルギー ,  相互作用 ,  *酵素 ,  *リン酸 ,  *互変異性 ,  触媒活性 ,  *水溶液 ,  エノール ,  プロトン移動 ,  *活性部位 ,  イミン ,  グリシンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ
準シソーラス用語： 量子化学計算 ,  動力学シミュレーション ,  互変異性体 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： QM/MMメタ動力学 ,  自由エネルギー景観 ,  分子内プロトン移動 ,  ピリドキサール5′-りん酸アルジミン ,  セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ酵素

分類 (3件)： 転位反応,異性化  (CF02070E) ,  アミノ酸  (CF10070V) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B)

タイトルに関連する用語 (8件)： 水溶液 ,  酵素 ,  活性部位 ,  ピリドキサール5′-りん酸 ,  Schiff塩基 ,  互変異性 ,  自由エネルギー ,  景観