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J-GLOBAL ID:201802236135973137   整理番号:18A0791704

K48結合基質に対する脱ユビキチン活性を有するLeishmania infantum由来の新規なオツバイン様酵素の解明【JST・京大機械翻訳】

Revealing a Novel Otubain-Like Enzyme from Leishmania infantum with Deubiquitinating Activity toward K48-Linked Substrate
著者 (12件):
資料名:
巻:ページ: 13  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7065A  ISSN: 2296-2646  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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脱ユビキチン化酵素(DUB)は種々の真核生物過程の調節において重要な役割を果たす。この文脈において,Leishmania infantumにおける脱ユビキチン化の役割を探究することは,リーシュマニア症に対する新しい治療標的を探索するための有望な代替法である可能性がある。ここでは,L.infantum,otubain(OtuLi)からのDUBの最初の特性化と寄生虫内のその局在を示した。組換えOtuLi(rOtuLi)は,K63結合テトラユビキチン(Ub)上で結合したリジン48(K48)に対する活性の改善を示し,触媒部位(F82)に近いアミノ酸の部位特異的変異またはUb相互作用(L265とF182)は,酵素活性の低下または消失をもたらす分子動力学により示される構造変化を引き起こした。さらに,rOtuLiは脂質滴生合成(炎症マーカー)を刺激し,炎症性サイトカインの両方の腹腔マクロファージにおいてIL-6とTNF-αの分泌を誘導する。著者らの知見は,OtuLiが刺激されたマウスマクロファージにおける炎症誘発性応答において一部を果たすことができるK48結合基質特異性を有する細胞質酵素であることを示唆する。Copyright 2018 The Author(s). All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 
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