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J-GLOBAL ID:201802236259796596   整理番号:18A0275135

Streptomyces coelicolorA3(2)由来のアラニンラセマーゼの構造と機能的特性化【Powered by NICT】

Structural and functional characterization of the alanine racemase from Streptomyces coelicolor A3(2)
著者 (5件):
資料名:
巻: 483  号:ページ: 122-128  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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細菌におけるD-アラニン(D-Ala)へのL-アラニン(L-Ala)の転化率はアラニンラセマーゼと呼ばれるピリドキサールりん酸依存性酵素により行った。D-Alaは細菌ペプチドグリカンの必須成分であり,ひいては生存に必要である。グラム陽性細菌Streptomyces coelicolorはalrによりコードされる少なくとも1つのアラニンラセマーゼを持っている。,成長のためのD-Alaに依存し,抗生物質D-シクロセリン(DCS)への感受性増加を示すS.coelicolorのalr欠失変異体を記述した。アラニンラセマーゼ(Alr)の結晶構造は,阻害剤DCSまたはプロピオン酸なしで解き,1.64Å及び1.51Å分解能でであった。結晶構造は,Alrは活性部位に寄与する両単量体からの残基を有するホモ二量体であることを明らかにした。溶液中の酵素の二量体状態をゲルろ過クロマトグラフィーによって確認され,L-AlaまたはD-シクロセリンはなかった。酵素の活性は反対方向のLにD-Ala,104±7Umg~( 1)のラセミ化の66±3Umg~( 1)であった。,S.lavendulaeからの密接に関連したDシクロセリン耐性Alrを含む他の細菌からのオーソロガス酵素とS.coelicolor由来Alrの比較はヒンジ角または単量体間の表面積のような構造的特徴は,D-シクロセリン耐性に寄与しない,抵抗性の分子的基礎は不明であることを強く示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
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分子構造  ,  酵素一般  ,  微生物の生化学 
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