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J-GLOBAL ID:201802248549428921   整理番号:18A1567408

生物変換効率を持つBox-Behnken設計を用いたマングローブ関連放線菌Streptomyces variabilis(MAB3)由来キシラナーゼの生合成,分子モデリング及び統計的最適化【JST・京大機械翻訳】

Biosynthesis, molecular modeling and statistical optimization of xylanase from a mangrove associated actinobacterium Streptomyces variabilis (MAB3) using Box-Behnken design with its bioconversion efficacy
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巻: 118  号: PA  ページ: 195-208  発行年: 2018年 
JST資料番号: T0898A  ISSN: 0141-8130  CODEN: IJBMDR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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本研究は,マングローブ関連放線菌Streptomyces variabilis(MAb3)によるBox-Behnken設計によるキシラナーゼ生産の生合成,分子モデリングおよび統計的最適化を評価するために行った。最初に,選択された菌株によるキシラナーゼの生産は,基質としてカバ材キシランを用いた浸漬発酵を通して行われた。さらに,キシラナーゼ生産をBox-Behnken設計により統計的に最適化した。それは,pH8.2,温度46.5°C,接種サイズ2%,68時間において,カバ材キシラン(2.0%w/v)を含む基礎培地の存在下で,分離株によるキシラナーゼ生産の5.30倍の増加を示した。分散分析(ANOVA)により,有意レベル(P<0.0001)におけるそれぞれの応答に対する高い決定係数(R2=0.9490)を明らかにした。キシラナーゼは異なる精製段階によって精製され,それは,セファロースG-75クロマトグラフィーを用いて最終段階で21.27%の収率で5.30倍の増加をもたらした。精製キシラナーゼの分子量は10%SDS-PAGEで50kDaと観察された。精製キシラナーゼ蛋白質の相同性3D構造を予測し,この蛋白質は420アミノ酸残基をコードしていた。精製キシラナーゼの最大活性は,pH8,温度40°C,および1mMのCa2+金属イオン,2.0%のキシランおよび1.5%のNaClを添加した生産培地で観察された。精製キシラナーゼの速度論パラメータは,K_mとV_max値がそれぞれ5.23mg/mlと152.07μg/分/mgであることを示した。最後に,前処理された農業残渣,特に稲藁置換培地のキシラン分解加水分解は,72時間の培養で,還元糖と糖化(63.18%)の最大(46.28mg/g)レベル,続いてのバイオエタノール生産(3.92g/l)をもたらした。結果に基づいて,選択した分離株はキシラナーゼ生産のための強力な株であり,また,前処理した農業残渣をバイオエタノールのような経済的に重要な副産物に変換することができることを確認できた。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般  ,  微生物の生化学 

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