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J-GLOBAL ID:201802248614918974   整理番号:18A1351131

宿主における酸適応に重要な酵素,Helicobacter pyloriアルギニンデカルボキシラーゼの生化学的および生物物理学的研究【JST・京大機械翻訳】

Biochemical and biophysical studies of Helicobacter pylori arginine decarboxylase, an enzyme important for acid adaptation in host
著者 (4件):
資料名:
巻: 70  号:ページ: 658-669  発行年: 2018年 
JST資料番号: C0136B  ISSN: 1521-6543  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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宿主における酸適応のためのHelicobacter pylori(H.pylori)26695病原性株のアルギニンデカルボキシラーゼ(ADC: EC 4.1.1.19)の重要性にもかかわらず,酵素は分子レベルでまだ研究されていない。速度論的アッセイ,部位特異的変異誘発,円偏光二色性,熱誘導変性,分析的ゲル濾過,及び相同性モデリングを含む組合せアプローチを用いて,H.pylori ADCの詳細な研究を報告した。ピリドキサール5′-リン酸(PLP)依存性酵素は,pH~8.5でMg2+イオンの存在下でより高い触媒活性を示した。他の細菌ADCと異なり,この相同体は六量体として存在する。熱誘起円偏光二色性測定から観察された酵素の高い熱安定性(T_m~65.8±0.2°C)は,PLPの存在下での二次構造安定化を示した。酵素の速度論パラメータK_mとk_catは,それぞれ3.4±0.2mMと55.2±1.0min-1であると決定される。活性部位に位置する保存残基であるCys487は触媒作用に関与し,そのpK_a値は~7.2と推定された。蛋白質の相同性モデルは,保存されたα/βTIMバレルとβ-サンドイッチドメインを示し,それは折畳みIIIデカルボキシラーゼの特徴的特徴である。この酵素のより低い配列同一性(~21%)は,ヒト対応物と比較して,H.pylori ADCの推定阻害剤をスクリーニングすることを可能にした。α-ジフルオロメチルアルギニンは,H.pylori酵素の活性をK_i値~118μMと競合的に阻害し,従って,このADCに対するより高い有効性を有する阻害剤を設計するための基礎として役立つことを見出した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (5件):
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分子構造  ,  酵素一般  ,  細胞生理一般  ,  酵素生理  ,  代謝異常・栄養性疾患一般 

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