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J-GLOBAL ID:201802249441225012   整理番号:18A1306553

フルフェナム酸とヘモグロビンおよびリゾチームとの分子間相互作用および対照的結合の探索:生物物理学的およびドッキング的洞察【JST・京大機械翻訳】

Exploring the intermolecular interactions and contrasting binding of flufenamic acid with hemoglobin and lysozyme: A biophysical and docking insight
著者 (5件):
資料名:
巻: 116  ページ: 1105-1118  発行年: 2018年 
JST資料番号: T0898A  ISSN: 0141-8130  CODEN: IJBMDR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛍光,UV-vis,円偏光二色性,DLS及び分子ドッキング法を用いて,フルフェナム酸(Hfluf)と2つのモデル蛋白質,すなわちヘモグロビン及びリゾチームとの分子間相互作用を調べた。確証分光法は,両蛋白質へのHflufの効率的結合を示唆した。Hb-HflufシステムにおけるS-Vプロットは,静的および動的消光の両方の存在を強調する正の偏差を示した。したがって,基底状態複合モデルと作用消光モデルの球を研究のために使用した。Lyz-Hfluf系において,線形S-Vプロットを得て,単一消光機構の存在を示した。FRET研究は,Hb/LyzからHflufへのエネルギー移動の高い確率を示唆した。著者らの熱力学的結果は,両系における結合反応が発熱性で自発的であることを明らかにした。UV-vis分光法は,Hflufの結合がLyzのグロビンバンドポリペプチド骨格と共にHbのグロビン,Soret及びオキシバンドに影響することを示した。CdスペクトルはLyzにおけるαヘリシティの増強とHbの場合の減少を明らかにしたが,DLS実験からの蛋白質のR_h値はCD所見を確証した。3-D蛍光スペクトルは結合による立体配座変化を強調したが,ドッキング研究はHflufの結合部位として両蛋白質の活性結合部位を予測した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  コロイド化学一般  ,  人間に対する影響  ,  抗腫よう薬の基礎研究 
物質索引 (1件):
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