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J-GLOBAL ID:201802249604627216   整理番号:18A1518089

アビジンの部位選択的光開裂のための新しいピレン誘導体の鎖長の調整【JST・京大機械翻訳】

Tuning the chain length of new pyrene derivatives for site-selective photocleavage of avidin
著者 (7件):
資料名:
巻: 186  ページ: 23-30  発行年: 2018年 
JST資料番号: T0049A  ISSN: 1011-1344  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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それらの構造の系統的な修飾による光試薬の合理的な設計は,これらの試薬による蛋白質の光開裂機構のより良い理解のための価値ある情報を提供することができる。光活性部位を蛋白質アンカー基と結合するリンカーの長さの変化は,蛋白質光切断部位の制御を調べることを可能にした。鎖長の増加に伴う一連の新しい光化学試薬(PMA-1A,PMA-2A及びPMA-3A)を本研究で調べた。モデル系としてアビジンを用いて,UV-Vis,蛍光分光法,光開裂及び計算ドッキング研究によりこれらのプローブの相互作用を調べた。これらの新しい光化学試薬と推定結合定数(K_b)がそれぞれ6.2×10~5,6.7×10~5及び4.6×10~5M-1の結合に対して,吸収スペクトルの低クロミズムが観察された。Co(NH_3)_6Cl_3によるStern-Volmer消光定数(K_sv)の有意な変化は認められず,データはプローブが溶媒への十分な曝露で蛋白質の表面近くに結合することを示した。Co(NH_3)_6Cl_3の存在下でのプローブ-アビジン錯体の光励起は,蛋白質断片化をもたらし,開裂収率はリンカー長の増加と共に減少し,観察されたK_sv値と平行した。光フラグメントのアミノ酸配列決定は,アビジンがThr77とVal78の間で切断され,3つの光試薬すべての主要な切断部位であることを示した。この部位はアビジン上のビオチン結合部位に近く,分子ドッキング研究は,光試薬の極性末端基とアビジンの親水性アミノ酸の間のH結合相互作用が蛋白質上の試薬の位置決めに重要であることを示した。残基77~78における主要な切断部位はプローブのピレニル部分の5Å以内であり,したがってリンカーの分子調節は潜在的光開裂部位に沿った光試薬の位置に対する簡単なアプローチを提供した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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蛋白質・ペプチド一般 
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