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J-GLOBAL ID：201802252572462246   整理番号：18A0620313

ネズミチフス菌のジアミノプロピオン酸アンモニアリアーゼの比較構造と酵素的研究はそのユニークな特徴を明らかにする【Powered by NICT】

Comparative structural and enzymatic studies on Salmonella typhimurium diaminopropionate ammonia lyase reveal its unique features

著者 (4件)： Deka G. (Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore 560012, India) ,  Bisht S. (Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore 560012, India) ,  Savithri H.S. (Biochemistry Department, Indian Institute of Science, Bangalore 560012, India) ,  Murthy M.R.N. (Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore 560012, India)
資料名： Journal of Structural Biology  (Journal of Structural Biology)
巻： 202  号： 2  ページ： 118-128  発行年： 2018年 
JST資料番号： W0838A  ISSN： 1047-8477  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミノ酸の細胞内代謝はピリドキサール5′-リン酸(PLP)依存性酵素の膨大な数により制御される。倍型II PLP依存酵素,Diaminopropionateアンモニアリアーゼ(DAPAL)は,ピルビン酸とアンモニアにジアミノプロピオン酸(DAP)のDおよびL型の両方を低下させる。Escherichia coli DAPAL(EcDAPAL)に関する以前の研究は,活性部位近くに位置するジスルフィド結合は基質侵入チャンネル及び活性部位の形状を維持するために重要であることを示唆した。のDAPALの触媒特性への更なる洞察を得るために,ネズミチフス菌DAPAL(StDAPAL)の構造的及び機能的研究を開始した。StDAPALの三次元X線結晶構造を2.5Å分解能で決定した。予想されたように,StDAPALのポリペプチド折畳みと二量体組織であるEcDAPALのものと類似していた。リン酸基はStDAPALの活性部位に局在し,このりん酸塩の排除は,基板からのプロトン引抜き(D DAP)に適した立体配座にAsp125をもたらすために必須であると考えられる。EcDAPALのユニークなジスルフィド結合はStDAPALには存在しなかった,この酵素は匹敵する触媒活性を示した。EcDAPALとそれに続く機能的および生物物理学的研究によるにおけるジスルフィド結合形成に関与するシステイン残基の部位特異的変異誘発は,ジスルフィド結合は基質結合または触媒作用のための必要でないことを確認した。StDAPAL EcDAPALの活性は一価カチオンこれら二つの密接に関連した酵素の活性部位構造の微妙な違いを示唆することにより増強された。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 結晶構造 ,  触媒活性 ,  リン酸 ,  活性部位 ,  *ネズミチフス菌 ,  ジスルフィド結合 ,  大腸菌 ,  アミノ酸 ,  基質 ,  立体配座 ,  *アンモニアリアーゼ ,  部位特異的変異誘発 ,  *アンモニア ,  二量体
準シソーラス用語： 触媒作用 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： ジアミノプロピオン酸アンモニアリアーゼ ,  PLP ,  りん酸塩 ,  ジスルフィド結合 ,  金属イオン依存性活性 ,  X線構造

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： ネズミチフス菌 ,  酸 ,  アンモニアリアーゼ ,  酵素 ,  研究