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J-GLOBAL ID：201802252608168586   整理番号：18A0969661

Eversockによる蛋白質-蛋白質ドッキングモデル構造の結合自由エネルギー解析【JST・京大機械翻訳】

Binding free energy analysis of protein-protein docking model structures by evERdock

著者 (3件)： Takemura Kazuhiro (Institute of Molecular and Cellular Biosciences, University of Tokyo, Bunkyo, Tokyo 113-0032, Japan) ,  Matubayasi Nobuyuki (Division of Chemical Engineering, Graduate School of Engineering Science, Osaka University, Toyonaka, Osaka 560-8531, Japan) ,  Kitao Akio (Institute of Molecular and Cellular Biosciences, University of Tokyo, Bunkyo, Tokyo 113-0032, Japan)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 148  号： 10  ページ： 105101-105101-10  発行年： 2018年 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質ドッキング予測(デコイ)により生成される蛋白質-蛋白質複合体モデル構造の評価を助けるために,著者らは以前に複合体の結合自由エネルギーを計算する方法を開発した。この方法は,短い(2ns)全原子分子動力学シミュレーションを,エネルギー表現(ER)における明示的な溶媒および溶液理論と組み合わせた。著者らは,この方法が,最低の結合自由エネルギー構造として,天然の複雑な構造(ほぼ天然のデコイ)に類似した構造を成功裏に選択することを示した。本研究では,この方法(evERdock)を4つの蛋白質-蛋白質複合体の100または300モデル構造に適用した。結晶構造とほぼ天然のデコイは調べた全ての構造の最低結合自由エネルギーを示し,evERdockがデコイを成功裏に評価できることを示した。低い界面二乗平均距離を示すが,比較的高い結合自由エネルギーを示すいくつかのデコイも同定された。蛋白質-蛋白質界面における天然接触,水素結合および塩橋の画分の分析は,これらのデコイが界面で十分に最適化されていないことを示した。界面水分子を含む界面周辺の相互作用を最適化した後,これらのデコイの結合自由エネルギーを改善した。結合自由エネルギーに及ぼす溶質エントロピーの影響も調べ,エントロピー項の考察がエントロピー計算のための通常のモデル解析を用いて,必ずしもデコイの評価を改善しないことを見出した。(翻訳著者抄録)【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 水分子 ,  予測 ,  タンパク質複合体 ,  *タンパク質 ,  溶質 ,  エントロピー ,  水素結合 ,  相互作用 ,  計算機シミュレーション ,  結晶構造 ,  界面 ,  最適化 ,  溶液論
準シソーラス用語： おとり型核酸医薬 ,  *結合自由エネルギー ,  *蛋白質ドッキング , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： 蛋白質 ,  蛋白質ドッキング ,  モデル ,  結合自由エネルギー ,  解析