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J-GLOBAL ID：201802252836764027   整理番号：18A0420470

ヒスチジンホスホキャリア蛋白質,HPrはシグマD蛋白質Rsdとその分離したヘリカル断片の高度熱安定性調節因子に結合する【Powered by NICT】

The histidine phosphocarrier protein, HPr, binds to the highly thermostable regulator of sigma D protein, Rsd, and its isolated helical fragments

著者 (15件)： Neira Jose L. (Instituto de Biologia Molecular y Celular, Universidad Miguel Hernandez, Elche, Alicante, Spain) ,  Neira Jose L. (Instituto de Biocomputacion y Fisica de Sistemas Complejos, Joint Units IQFR-CSIC-BIFI, and GBsC-CSIC-BIFI, Universidad de Zaragoza, Spain) ,  Hornos Felipe (Instituto de Biologia Molecular y Celular, Universidad Miguel Hernandez, Elche, Alicante, Spain) ,  Cozza Concetta (Molecular Biophysics Laboratory, Department of Physics, University of Calabria, Rende, Italy) ,  Camara-Artigas Ana (Department of Chemistry and Physics, Research Centre CIAIMBITAL, University of Almeria- ceiA3, Almeria, Spain) ,  Abian Olga (Instituto de Biocomputacion y Fisica de Sistemas Complejos, Joint Units IQFR-CSIC-BIFI, and GBsC-CSIC-BIFI, Universidad de Zaragoza, Spain) ,  Abian Olga (Instituto Aragones de Ciencias de la Salud (IACS), Zaragoza, Spain) ,  Abian Olga (Aragon Institute for Health Research (IIS Aragon), Zaragoza, Spain) ,  Abian Olga (Centro de Investigacion Biomedica en Red en el Area Tematica de Enfermedades Hepaticas y Digestivas (CIBERehd), Madrid, Spain) ,  Abian Olga (Departamento de Bioquimica y Biologia Molecular y Celular, Universidad de Zaragoza, Zaragoza, Spain) ,  Velazquez-Campoy Adrian (Instituto de Biocomputacion y Fisica de Sistemas Complejos, Joint Units IQFR-CSIC-BIFI, and GBsC-CSIC-BIFI, Universidad de Zaragoza, Spain) ,  Velazquez-Campoy Adrian (Aragon Institute for Health Research (IIS Aragon), Zaragoza, Spain) ,  Velazquez-Campoy Adrian (Centro de Investigacion Biomedica en Red en el Area Tematica de Enfermedades Hepaticas y Digestivas (CIBERehd), Madrid, Spain) ,  Velazquez-Campoy Adrian (Departamento de Bioquimica y Biologia Molecular y Celular, Universidad de Zaragoza, Zaragoza, Spain) ,  Velazquez-Campoy Adrian (Fundacion ARAID, Diputacion General de Aragon, Zaragoza, Spain)
資料名： Archives of Biochemistry and Biophysics  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 639  ページ： 26-37  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ホスホトランスフェラーゼ系(PTS)は細菌における糖の選択的使用を制御し,また他のプロセスに関与し,走化性である。最初の二蛋白質である一般的な蛋白質カスケードにより形成される(すなわち,EIとH Pr)および他の研究者は,糖特異的ペルメアーゼである。Rsd蛋白質はRNAポリメラーゼ(RNAP)σ~70因子に特異的に結合する。大腸菌Rsdの立体配座安定性を特性化した。そして第二に,Streptomyces coelicolor,HPr~Scおよび大腸菌Rsdの結合領域を明らかにし,各蛋白質由来のフラグメントを用いた。この目的のために,筆者らは,いくつかの生物物理学的プローブ,すなわち,蛍光,CD,NMR,ITCとBLIを用いた。Rsdは25°Cで15kcal/mol~ 1の変性の自由エネルギー,及び6.5での103°Cの中間点熱変性を示した。RsdとH Pr~Sc間の親和性は2μMであった。大変興味深いことに,第三(RsdH3)と第四(RsdH4)Rsdヘリックスから成る分離したヘリックスペプチドもHPr~Sc特異的に,全Rsdのそれと同様の親和性で相互作用した。さらに,活性部位,His15から成る,HPr~Sc,HPr~9 30の単離したペプチドも同様の親和性で無傷Rsdに結合した。RsdとH Pr~Sc間の結合が二ヘリックスRsdのH3とH4,とH Pr~Scの活性部位周辺の領域により調節された。これはRsdとH Pr~Scの特異的断片は互いに蛋白質の他の蛋白質-蛋白質相互作用(PPI)を妨げることに用いられることができることを意味している。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： ペプチド ,  RNAポリメラーゼ ,  *熱安定性 ,  親和性 ,  Streptomyces ,  自由エネルギー ,  相互作用 ,  *タンパク質 ,  結合部位 ,  活性部位 ,  走化性 ,  大腸菌 ,  NMR【磁気共鳴】
準シソーラス用語： 蛋白質間相互作用 ,  *輸送蛋白質 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： 結合 ,  円偏光二色性 ,  蛍光 ,  ヒスチジンホスホキャリア蛋白質 ,  等温滴定熱量測定 ,  NMR ,  熱安定性

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (6件)： 蛋白質 ,  RSD ,  断片 ,  高度 ,  熱安定性 ,  調節因子