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J-GLOBAL ID：201802256999055438   整理番号：18A0623286

野生型および変異体β-ホスホグルコムターゼの触媒機構の計算機シミュレーション【Powered by NICT】

Computer simulations of the catalytic mechanism of wild-type and mutant β-phosphoglucomutase

著者 (7件)： Barrozo Alexandre (Science for Life Laboratory, Department of Cell and Molecular Biology, Uppsala University, BMC Box 596, S-75124 Uppsala, Sweden. [e-mail]) ,  Liao Qinghua ,  Esguerra Mauricio ,  Marloie Gaeel ,  Florian Jan ,  Williams Nicholas H. ,  Kamerlin Shina Caroline Lynn
資料名： Organic & Biomolecular Chemistry  (Organic & Biomolecular Chemistry)
巻： 16  号： 12  ページ： 2060-2073  発行年： 2018年 
JST資料番号： A0499C  ISSN： 1477-0520  CODEN： OBCRAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： β-ホスホグルコムターゼ(β PGM)を理解する生物学的ホスホリル転移の重要なモデルシステムとして役立っている。この酵素は二りん酸中間体を経由して進行する2段プロセスにおけるβグルコース6りん酸βグルコース1りん酸の異性化を触媒する。通常受け入れられている機構は,両段階は,近くのアスパラギン酸(D10)側鎖からの酸-塩基触媒作用を含む協奏過程であることである。この議論は,D10の変異は検出可能な活性を持つ酵素を残さないという観察により支持された。しかし,計算機研究は基質支援機構は多くのホスホトランスフェラーゼのための実行可能なことを示唆した。,この機構代替の妥当性,PGMのD10S,D10CとD10N点突然変異体の消失した触媒活性におけるその役割を対処するための経験的原子価結合(EVB)シミュレーションを行った。添加では,野生型の触媒作用(WT),H20A,H20Q,T16P,K76A,D170AとE169A/D170A蛋白質変異体のEVB計算を行うときに,これらの機構の両方を考察した。計算した活性化自由エネルギーはD10はWT酵素とそのすべての変異体により触媒される反応,D10は化学的に変化したが十分でなく一般塩基/酸として機能する可能性があることを確認した。著者らの計算はまた,D10は構造構成及び活性部位における静電バランスの維持に二重の役割を果たすことを示唆する。触媒的に有能な立体配座におけるこの残基の正しい位置決めはこの酵素の機能的に重要な立体配座変化と遷移状態安定化のための精巧に前組織化されたと思われる水素結合相互作用の大規模なネットワークによって提供される。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： *触媒 ,  配座転移 ,  基質 ,  *ホスホグルコムターゼ ,  活性部位 ,  *野生型 ,  ホスホトランスフェラーゼ ,  *計算機シミュレーション ,  遷移状態 ,  異性化 ,  原子価結合法 ,  触媒活性 ,  立体配座 ,  水素結合
準シソーラス用語： 触媒作用 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 分子の立体配置・配座  (BH05022J)

タイトルに関連する用語 (5件)： 野生型 ,  変異体 ,  ホスホグルコムターゼ ,  触媒 ,  計算機シミュレーション