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J-GLOBAL ID：201802257814525812   整理番号：18A1503558

クプレドキシン蛋白質足場におけるカルベン 活性部位におけるヒスチジン配位子の置換は銅レドックス特性を実質的に変化させる【JST・京大機械翻訳】

Carbene in Cupredoxin Protein Scaffolds: Replacement of a Histidine Ligand in the Active Site Substantially Alters Copper Redox Properties

著者 (6件)： Planchestainer Matteo (School of Chemistry, University of Nottingham, University Park, Nottingham, NG7 2RD, UK) ,  Segaud Nathalie (Department of Chemistry & Biochemistry, Universitaet Bern, Freiestrasse 3, 3012, Bern, Switzerland) ,  Shanmugam Muralidharan (Manchester Institute of Biotechnology, University of Manchester, 131 Princess St, Manchester, M1 7DN, UK) ,  McMaster Jonathan (School of Chemistry, University of Nottingham, University Park, Nottingham, NG7 2RD, UK) ,  Paradisi Francesca (School of Chemistry, University of Nottingham, University Park, Nottingham, NG7 2RD, UK) ,  Albrecht Martin (Department of Chemistry & Biochemistry, Universitaet Bern, Freiestrasse 3, 3012, Bern, Switzerland)
資料名： Angewandte Chemie  (Angewandte Chemie)
巻： 130  号： 33  ページ： 10837-10842  発行年： 2018年 
JST資料番号： A0396A  ISSN： 0044-8249  CODEN： ANCEAD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： N-複素環カルベン(NHC)配位子は均一な触媒作用において大きな影響を有しているが,生物学的システムにおけるそれらの潜在的役割は本質的に探索されていない。酸化還元酵素アズリンの活性部位の銅配位ヒスチジン(His)を外因性ジメチルイミダゾリリデンと置換した。このNHCは,野生型におけるHisのN-配位からのものと同一の分光学的性質(EPR,UV/Vis)をもつ1型Cu中心を急速に回復させた。しかしながら,NHCの導入は,この青色銅蛋白質の重要な機能性である金属の酸化還元電位を著しく変える。これらの結果は,ヒスチジンに対するC結合が,それらの(過渡的)活性状態における酸化還元活性金属酵素の潜在的に関連する結合様式であることを示唆する。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *銅 ,  野生型 ,  酸化還元電位 ,  アズリン ,  *カルベン ,  金属酵素 ,  *タンパク質 ,  酸化還元反応 ,  *活性部位 ,  オキシドレダクターゼ ,  高速度 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 機能性 ,  触媒作用 ,  *酸化還元特性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： エレクトロネント ,  Ligandbin糞 ,  ヒスチジン ,  金属酵素 ,  N-複素環カルベンカルベン

分類 (1件)： 第11族,第12族元素の錯体  (CE01050Y)

物質索引 (1件)： ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (9件)： 蛋白質 ,  足場 ,  カルベン ,  活性部位 ,  ヒスチジン ,  配位子 ,  置換 ,  銅 ,  レドックス特性