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J-GLOBAL ID:201802260601018821   整理番号:18A0475290

Myceliophthora thermophila由来の熱安定性セロビオヒドロラーゼの生化学的及び構造的洞察【Powered by NICT】

Biochemical and structural insights into a thermostable cellobiohydrolase from Myceliophthora thermophila
著者 (5件):
資料名:
巻: 285  号:ページ: 559-579  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0206B  ISSN: 1742-464X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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セロビオヒドラーゼはセルロースを加水分解し,β-1,4グリコシド結合により独占的に結合したグルコース単量体と線状重合体。広範な水素結合ネットワークは結晶セルロースを形成する個々のセルロース重合体,加水分解酵素と水分子のアクセスを阻害することを。バイオマスの存在に対応してMyceliophthora thermophila M77によって分泌される最も豊富な酵素はセロビオヒドロラーゼMtCel7A,GH7 カタリト酸ドメイン(CD),リンカー及びCBM1型炭水化物結合モジュールにより構成されている。GH7セロビオヒドロラーゼは以前に研究されており,構造モデルが提案されている。しかし,現在利用可能なGH7結晶構造は別々の触媒ドメイン及び/またはセルロース結合モジュールを定義するのみと運転の触媒モードの形成に関与していることを完全長構造を含んでいない。本研究では,X線結晶学を用いて触媒ドメインの3D構造を決定し,小角X線散乱(SAXS)法により完全長酵素エンベロープを検索した。SAXSデータは,CDとCBMを結ぶ剛性リンカーを持つオタマジャクシ状分子形状を明らかにした。我々の生化学的研究は,MtCel7Aは高い触媒効率と熱安定性だけでなく,Trichoderma reesei由来のよく研究されたTrCel7Aと比べて低い処理能力を持つことを示した。CDとその分子動力学シミュレーションの結晶構造の比較に基づいて,MtCel7AはTrCel7Aよりかなり高い柔軟性を持つことを示した。特に,活性部位をカバーするループはより柔軟で高度な立体配座ゆらぎ,処理能力減少し,酵素効率増強のための説明を受けた。統計的結合解析はMtCel7Aの触媒部位を構成するアミノ酸クラスターの共進化,酵素の触媒サイクルにおける段階と相関することを示唆した。データベース:MtCel7Aの原子座標と構造因子は受入番号5W11と蛋白質Data Bankに寄託した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般 
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