スペクトル法と分子ドッキングによるβ-ガラクトシダーゼ蛋白質乳中の残留テトラサイクリン塩酸塩の相互作用【Powered by NICT】

Gao Xin; Bi Hongna; Zuo Huijun; Jia Jingjing; Tang Lin

文献

J-GLOBAL ID：201802261710066385 整理番号：18A0257904

スペクトル法と分子ドッキングによるβ-ガラクトシダーゼ蛋白質乳中の残留テトラサイクリン塩酸塩の相互作用【Powered by NICT】

Interaction of residue tetracycline hydrochloride in milk with β-galactosidase protein by multi-spectrum methods and molecular docking

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資料名：
巻： 1141 ページ： 382-389 発行年： 2017年
JST資料番号： B0948B ISSN： 0022-2860 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

本研究の目的は,β-Galの分子構造と活性に及ぼす乳中の残留テトラサイクリン塩酸塩(TCH)の影響を調べることである。阻害速度論分析は競合的で可逆的にTCH阻害β-Gal活性を示した。添加では,pHおよび温度の関数としてTCHの存在下および非存在下でβ-Galの活性の違いが見出されたβ-Galの最適pHと温度は同様のままであった。蛍光実験の結果は,TCHは静的消光を介してβ-Galの固有蛍光を効果的に消光することを示した。熱力学パラメータはβ-GalとTCHの果たす静電力の主要な役割を明らかにした。さらに,同期蛍光および円偏光二色性スペクトル(CDスペクトル)の結果は,β-Galの二次構造はβGal TCH錯体の形成のために変化することを示した。分子ドッキングは,TCHはβ-Galのいくつかのアミノ酸残基と相互作用し,酵素の活性部位に影響し,このようにして酵素活性に変化をもたらすことを明らかにした。β-Galの立体配座と活性におけるこれらの変化を考慮しなければならない酪農産業に対するオリゴ糖プレバイオティクスを製造するためのβ-Galを用いた。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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分子の幾何学的構造一般 , その他の中枢神経系作用薬の基礎研究 , その他の有機化学反応 , 分子の電子構造

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