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J-GLOBAL ID：201802263007727795   整理番号：18A0964639

変性および混合オスモライト溶液における蛋白質TRPケージの安定化の原子レベル理解【JST・京大機械翻訳】

Atomistic level understanding of the stabilization of protein Trp cage in denaturing and mixed osmolyte solutions

著者 (2件)： Borgohain Gargi (Department of Chemistry, Indian Institute of Technology, Guwahati, Assam 781039, India) ,  Paul Sandip (Department of Chemistry, Indian Institute of Technology, Guwahati, Assam 781039, India)
資料名： Computational & Theoretical Chemistry  (Computational & Theoretical Chemistry)
巻： 1131  ページ： 78-89  発行年： 2018年 
JST資料番号： W2300A  ISSN： 2210-271X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： レプリカ交換分子動力学シミュレーション技術を用いて,蛋白質TrpケージのTMAO(トリメチルアミン-N-オキシド)による尿素誘導変性とその対抗作用を報告する。著者らは,二成分溶液中で尿素分子が塩橋の近くに非常に多く留まる傾向があることを見出した。TMAOの存在下で,塩橋は尿素分子から保護される。TMAOはまた,蛋白質の疎水性コアの水和を防止し,その結果,対抗作用を提供する。異なる芳香族面の配向選択性を強調することにより,Trp6-Trp18のほぼ平行配向とTrp6-Trp17及びTrp6-Trp19のほぼ垂直配向が安定化に対して顕著な寄与を有することを明らかにした。Trp6-Tyr3対は25°の傾斜角を維持する可能性が高い。二元尿素溶液中で失われる面の配向優先性は混合尿素/TMAO溶液中で著しく回復した。また,蛋白質と尿素の間の非常に好ましい相互作用エネルギーが,静電とvan der Waals成分の両方から寄与することを見出した。TMAOの添加はこれらの相互作用をより不利にする。蛋白質溶媒和挙動と水素結合計算は,TMAO分子が蛋白質の表面からいくつかの尿素分子を置換することを示した。その結果,二元尿素系と比較して,蛋白質-尿素水素結合の減少が観察された。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 水和 ,  疎水性 ,  水素結合 ,  溶媒和 ,  計算機シミュレーション ,  拮抗作用 ,  傾斜角 ,  *タンパク質 ,  ウレア化合物
準シソーラス用語： 相互作用エネルギー ,  垂直配向 ,  塩橋 ,  分子動力学シミュレーション ,  レプリカ交換 ,  *ケージ ,  *浸透圧調節物質 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： TRPケージ ,  尿素 ,  変性 ,  TMAO ,  反作用 ,  REMD

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： 尿素

タイトルに関連する用語 (9件)： 変性 ,  オスモライト ,  溶液 ,  蛋白質 ,  TRP ,  ケージ ,  安定化 ,  原子 ,  理解