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J-GLOBAL ID：201802267187715857   整理番号：18A2063520

Sulfolobus shibatae DSM5389からのグリコシルトレハロースシンターゼの結晶構造【JST・京大機械翻訳】

Crystal structure of glycosyltrehalose synthase from Sulfolobus shibatae DSM5389

著者 (4件)： Okazaki Nobuo (Neutron Science and Technology Center, Comprehensive Research Organization for Science and Society, 162-1 Shirakata, Tokai, Ibaraki319-1106, Japan) ,  Blaber Michael (College of Medicine, Florida State University, 1115 West Call Street, Tallahassee, FL32306-4300, USA) ,  Kuroki Ryota (Quantum Beam Science Center, Japan Atomic Energy Agency, 2-4 Shirakata-Shirane, Tokai, Ibaraki319-1195, Japan) ,  Tamada Taro (Quantum Beam Science Research Directorate, National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki319-1106, Japan)
資料名： Acta Crystallographica Section F  (Acta Crystallographica Section F)
巻： 74  号： 11  ページ： 741-746  発行年： 2018年 
JST資料番号： W2479A  ISSN： 2053-230X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： グリコシルトレハロース合成酵素(GTPアーゼ)は,トレハロースの生合成の第一段階において,α-1,4結合からα-1,1結合へのアミロースの最後の2つのグルコース残基の間のグルコシド結合を変換する。触媒機構の構造的基礎をより良く理解するために,超好熱性古細菌Sulfolobus shibatae DSM5389(5389-GTPアーゼ)からのGTSaseの結晶構造をX線結晶学により2.4Å分解能で決定した。5389-GTPアーゼの構造は5つのドメインに分割できる。中心ドメインはα-アミラーゼファミリーの触媒ドメインとして保存される(β/α)_8バレル折畳みを含む。α-アミラーゼファミリーにおける3つの不変触媒カルボン酸アミノ酸は,触媒ドメインにおけるAsp241,Glu269及びAsp460の位置においてGTPアーゼにおいても見出された。空洞の底部における触媒空洞の形状とポケットサイズは,以前の酵素研究から提案された分子内トランスグリコシル化機構に対応する。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： アミロース ,  古細菌 ,  好熱性 ,  *結晶構造 ,  触媒 ,  生合成 ,  *合成酵素 ,  アミノ酸 ,  折畳み ,  α-アミラーゼ ,  ドメイン構造 ,  *Sulfolobus shibatae ,  *スルフォロブス属 ,  *微生物 ,  *細菌 ,  ヘキソース ,  アルドース ,  二糖類 ,  ピラノシド ,  グルコシド
準シソーラス用語： *Sulfolobus , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： トレハロース ,  グリコシルトランスフェラーゼ ,  GH13ファミリー ,  グリコシルトレハロースシンターゼ ,  Sulfolobus shibatae

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： グルコース ,  トレハロース

タイトルに関連する用語 (2件)： Sulfolobus ,  結晶構造