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J-GLOBAL ID：201802267834114904   整理番号：18A0576385

酵素β-ガラクトシド加水分解の遷移状態類似体としての疎水性galactonoamidinesの評価【Powered by NICT】

Evaluating hydrophobic galactonoamidines as transition state analogs for enzymatic β-galactoside hydrolysis

著者 (4件)： Pickens Jessica B. (Department of Chemistry and Biochemistry, University of Arkansas, 345 N Campus Drive, Fayetteville, AR 72701, USA) ,  Mills Logan G. (Department of Chemistry and Biochemistry, University of Arkansas, 345 N Campus Drive, Fayetteville, AR 72701, USA) ,  Wang Feng (Department of Chemistry and Biochemistry, University of Arkansas, 345 N Campus Drive, Fayetteville, AR 72701, USA) ,  Striegler Susanne (Department of Chemistry and Biochemistry, University of Arkansas, 345 N Campus Drive, Fayetteville, AR 72701, USA)
資料名： Bioorganic Chemistry  (Bioorganic Chemistry)
巻： 77  ページ： 144-151  発行年： 2018年 
JST資料番号： E0823A  ISSN： 0045-2068  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 低ナノモル濃度範囲(K_i=6 11nM,IC_50=12 36nM)の阻害定数と有効性六galactonoamidinesの分光学的検討は,β-ガラクトシダーゼ(A.oryzae)によるβ-ガラクトシドの加水分解に対する推定遷移状態類似体としての二のみを示唆した。実験結果に対する理論的根拠は,ドッキングおよび分子動力学研究を用いて検討した。複合観測の解析は遷移状態類似体(TSA)として示唆された化合物のいくつかの一般的な因子を明らかにする:推定TSAは活性部位において類似方位を持っている;グリコンの保存された位置決めを示した;グリコンを介した触媒活性アミノ酸残基への多数の水素結合相互作用を示すとそれらのそれぞれのアグリコンの位置と方向の小さな変化と活性部位の外縁での疎水性相互作用を示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 疎水性相互作用 ,  *加水分解 ,  酵素 ,  アミノ酸残基 ,  アグリコン ,  *疎水性 ,  *遷移状態 ,  触媒活性 ,  活性部位 ,  *類似物質 ,  水素結合 ,  ガラクトシダーゼ ,  分子動力学
準シソーラス用語： 分光学 ,  阻害定数 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： Inhibitor ,  遷移状態類似体 ,  Galactonoamidines ,  β-ガラクトシダーゼ ,  分子動力学 ,  疎水性ループ

分類 (2件)： 核酸一般  (EB04010U) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (7件)： 酵素 ,  ガラクトシド ,  加水分解 ,  遷移状態 ,  類似体 ,  疎水性 ,  評価