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J-GLOBAL ID:201802268263064530   整理番号:18A0492837

イネペプチドからのセロトニンN アセチルトランスフェラーゼの活性化因子の単離【Powered by NICT】

Isolation of activating factors of serotonin N-acetyltransferase from rice peptides
著者 (7件):
資料名:
巻: 41  ページ: 148-154  発行年: 2018年 
JST資料番号: W3172A  ISSN: 1756-4646  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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セロトニンに変換するN アセチルセロトニンにセロトニンN アセチルトランスフェラーゼ(AA NAT)はメラトニン合成の律速酵素である。著者らは以前,細胞内酸化還元条件は分子内ジスルフィド橋をグルタチオン(GSH)依存的にによるAA-NATm活性を調節することを報告した。このようにして,増加したGSHレベルはAA-NATmを活性化することができる。ここでは,商業的に利用可能なイネのペプチドは細胞内GSHレベルを増加させ,構成的にAA-NATmを発現するCOS7細胞でAA-NATm活性のH_2O_2~-誘導不活性化を減弱することを見出した。質量分析による配列分析により,Sep-PakC18カートリッジを用いたペプチドの精製と三回の逆相H PLCは三ペプチドの識別へと導いた。これらペプチド(Pep2,VVTFGPSGLTTEVK;Pep3,YQQQFQQFLPEGQSQSQK)の二はH_2O_2によるAA-NATm活性の不活性化を抑制した。Pep3のみが細胞内GSHレベルを増加させ,H_2O_2により誘導される還元型/酸化型グルタチオン比の減少を防止した。これらの結果は,Pep3は細胞内GSHレベル,AA-NATmの分子内ジスルフィド結合を切り替えるを増加させることによりAA-NATmを活性化することを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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