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J-GLOBAL ID：201802269175895362   整理番号：18A0402447

多重蛋白質原子距離制約を用いた予測蛋白質動力学とアロステリック効果【Powered by NICT】

Predicting Protein Dynamics and Allostery Using Multi-Protein Atomic Distance Constraints

著者 (3件)： Greener Joe G. (Centre for Integrative Systems Biology and Bioinformatics, Department of Life Sciences, Imperial College London, London SW7 2AZ, UK) ,  Filippis Ioannis (Centre for Integrative Systems Biology and Bioinformatics, Department of Life Sciences, Imperial College London, London SW7 2AZ, UK) ,  Sternberg Michael J.E. (Centre for Integrative Systems Biology and Bioinformatics, Department of Life Sciences, Imperial College London, London SW7 2AZ, UK)
資料名： Structure  (Structure)
巻： 25  号： 3  ページ： 546-558  発行年： 2017年 
JST資料番号： A1212A  ISSN： 0969-2126  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質動力学,立体配座集団とアロステリーの関連概念をその中に含まれる時間スケールのために,分子動力学(MD)を用いて研究するのはしばしば困難である。ExProSE(蛋白質構造アンサンブルの探査),二入力構造からの蛋白質構造の集合を生成する距離幾何学に基づく方法を提示した。ExProSEは迅速かつ利用可能な方法で蛋白質構造と動力学の探査のための統一されたフレームワークを提供する。アポ/ホロ対のデータセットを用いて,既存の粗視化法は,しばしば大きな配座転移を広げることができないことを示した。T4-リゾチームでは,ExProSEであるtCONCOORDとNMSim以上天然様,及び標的MDに匹敵することがアンサンブルを生成することができる。ポテンシャル変調器を表現する追加制約を加えることにより,ExProSEはアロステリック部位を予測することができる。ExProSEはアロステリックポケットをランク付け第1または第二58アロステリック蛋白質のうち27,既存の方法と類似しており,相補的である。ExProSEソースコードは自由に利用できる。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 幾何学 ,  立体配座 ,  分子動力学 ,  等級づけ ,  *アロステリック効果 ,  変調器 ,  配座転移 ,  *タンパク質 ,  リゾチーム ,  *予測
準シソーラス用語： アロステリック部位 ,  粗視化 ,  蛋白質構造 ,  *蛋白質動力学 ,  *多蛋白質複合体 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (8件)： 距離幾何学 ,  アンサンブル ,  アロステリー ,  蛋白質動力学 ,  T4-リゾチーム ,  サイクリン依存性キナーゼ2 ,  カタボライト活性化蛋白質 ,  確率的近接埋め込み

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： 多重蛋白質 ,  原子 ,  制約 ,  予測 ,  蛋白質動力学 ,  アロステリック効果