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J-GLOBAL ID:201802270470328172   整理番号:18A0276398

褐色ヌタウナギParamyxine atamiトランスチレチンの特性:金属甲状腺ホルモン結合のイオン依存性【Powered by NICT】

Characteristics of the brown hagfish Paramyxine atami transthyretin: Metal ion-dependent thyroid hormone binding
著者 (5件):
資料名:
巻: 249  ページ: 1-14  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0844B  ISSN: 0016-6480  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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トランスチレチン(TTR)は血しょう中甲状腺ホルモン分布に関与する脊椎動物特異的蛋白質であり,その遺伝子は脊索動物進化の初期段階で古代TTR関連蛋白質,5 ヒドロキシイソウラート ヒドロラーゼの遺伝子から遺伝子重複により出現したと考えられている。褐色ヌタウナギParamyxine atami TTRの分子およびホルモン結合特性を調べた。クローンメクラウナギTTR cDNAから推定したアミノ酸配列は他の脊椎動物TTRと33 50%の相同性が脊椎動物と後口動物無脊椎動物5 ヒドロキシイソウラート ヒドロラーゼのそれと24%以下の同一性を共有した。,ヤツメウナギおよびlittle skate TTRと同様に,メクラウナギTTRはN末端ヒスチジンに富むセグメントを有し,金属アフィニティークロマトグラフィーによる精製を可能にした。3,3′,5-トリヨード-L-チロニン(T3)のメクラウナギTTRの親和性はL-チロキシンのそれよりも190倍高く,4°Cで1.5 3 9nMの解離定数高親和性結合部位は金属イオンに極めて敏感であった。Zn~2+及びCu~2+は解離定数を減少させた一桁が,キレート剤o-フェナントロリン,は四倍に増加した。金属イオン(主にZn~2+及びCu~2+)の数は約12ttr(mol/mol)。TTRは成人メクラウナギ血清の主要なT3結合蛋白質もし,その血清濃度は約8μMであった。これらの結果は,金属イオンとN末端ヒスチジンに富むセグメントの獲得は協同的遺伝子重複後に5 ヒドロキシイソウラート ヒドロラーゼからの高T3結合活性を持つ古代TTRへの発展に寄与する可能性があることを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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