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J-GLOBAL ID：201802276496378207   整理番号：18A0404975

アスパラギンのターン誘導特性について:アミド側鎖,分離したモデルペプチドからの結晶蛋白質への構造化の役割り【Powered by NICT】

On the turn-inducing properties of asparagine: the structuring role of the amide side chain, from isolated model peptides to crystallized proteins

著者 (8件)： Habka S. (LIDYL, CEA, CNRS, Universite Paris Saclay, CEA Saclay, Bat 522, 91191 Gif-sur-Yvette, France. [e-mail]) ,  Sohn W. Y. ,  Vaquero-Vara V. ,  Geleoc M. ,  Tardivel B. ,  Brenner V. ,  Gloaguen E. ,  Mons M.
資料名： Physical Chemistry Chemical Physics  (Physical Chemistry Chemical Physics)
巻： 20  号： 5  ページ： 3411-3423  発行年： 2018年 
JST資料番号： A0271C  ISSN： 1463-9076  CODEN： PPCPFQ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アスパラギン(Asn)は強力なターン誘導残基である,蛋白質のβ-ターンの中心領域における二番目の位置を占有する大きな傾向を持つ。本研究はAsn側鎖間の局所アンカリングとこの顕著な特性の主鎖の役割を調べることを目的とする。この目的のために,β-ターンγまたはを形成する単離した蛋白質鎖フラグメントにおけるアスパラギン残基の水素結合パターンは,関連する量子化学計算と結合したレーザ脱離ジェット冷却短モデルにIR/UV二重共鳴気相分光法を用いて決定した。これら気相データは,gauche+回転形を採用し,その主鎖(MC)局所環境にAsn第一アミド側鎖(SC)を結合した元の二重アンカリングの証拠を提供した。IR分光学的証拠(水素結合誘起赤方偏移)と量子化学の両方から,Asn SCはドナーよりも強い水素結合アクセプタとして挙動し,SC→MCよりも強いMC→SC水素結合をもたらした。疎水性環境に関連した,これらの気相構造データは,蛋白質データバンクの高分解能結晶化蛋白質で起こるアンカリングを評価するための基準として使用されてきた。この方法は,SCはgauche+配向を採用した場合,より強いMC→SC結合は多くの場合に保存されているが,SC→MC結合は常に破壊され,これらの相互作用の気相ランキングと定性的に一致することを明らかにした。最も興味深いことに,Asnはβ-ターン(すなわち,非常にターン誘導剤位置)の中心部の二位を占めているとき,MC→SC水素結合もMCアンカリングへの水仲介SCにより破壊され交換される。水和Asn側鎖の特異的特徴のために,それは前駆体構造,折畳み過程の初期事象におけるターン形成を容易にすることができることを提案した。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 二重共鳴 ,  折畳み ,  水素結合 ,  水和 ,  相互作用 ,  結晶化 ,  赤方偏移 ,  高分解能 ,  *側鎖 ,  気相 ,  量子化学 ,  疎水性 ,  前駆体 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド ,  ジカルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 主鎖 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： ペプチド  (CF10080G) ,  分子の立体配置・配座  (BH05022J)

物質索引 (1件)： アスパラギン

タイトルに関連する用語 (7件)： アスパラギン ,  誘導 ,  アミド ,  側鎖 ,  結晶蛋白質 ,  構造化 ,  役割り