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J-GLOBAL ID:201802281109868859   整理番号:18A0144834

Euphorbia.lacteaラテックスヒトフィブリノーゲンへのグリコシル化セリンプロテアーゼの結合の特性化【Powered by NICT】

Characterization of the binding of a glycosylated serine protease from Euphorbia cf. lactea latex to human fibrinogen
著者 (8件):
資料名:
巻: 64  号:ページ: 862-870  発行年: 2017年 
JST資料番号: T0058A  ISSN: 0885-4513  CODEN: BABIEC  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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本研究では,ヒトフィブリノーゲンによりグリコシル化セリンプロテアーゼ(EuP 82)の結合を等温滴定熱量測定(ITC)により調べた。ITC解析を,活性化剤(Ca~2+)の有無条件におけるフィブリノーゲンへEuP82の結合は発熱反応(ドミナントネガティブエンタルピー),水素結合とvan der Waals相互作用により駆動される傾向にあることを示した。とは対照的に,阻害剤(Zn~2+)条件におけるフィブリノーゲンEuP82の結合は好ましくない吸熱反応であった。EuP82はADP受容体経路(主に,P2Y1とP2Y12)によりクエン酸処理全血における血小板活性を阻害できなかったが,血小板凝集を増強することができた。全血血小板凝集と共にITCはEuP82はアルギニン-グリシン-アスパラギン酸(RGD)とフィブリノーゲンのドデカペプチド配列に関連していなかった複数のフィブリノーゲン結合部位を提供することを示唆した。添加では,EuP82はトロンビン様活性も抗凝固活性を持っていなかった。SR-FTIRスペクトルは,EuP82は糖蛋白質であることを明らかにした。EuP82の脱グリコシル化はその蛋白質分解活性に影響を及ぼさなかった。EuP82は生細胞(NIH 3T3)への毒性を示さなかった。本研究では,EuP82は最初のプロセスのための血小板誘導を介して凝血塊の安定化を介して創傷治癒材料に有用である可能性があることを支持した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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