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J-GLOBAL ID：201802282872630482   整理番号：18A0010270

グラファイト段差表面へのアルブミン(BSA)の吸着

Albumin (BSA) adsorption onto graphite stepped surfaces

著者 (5件)： Rubio-Pereda Pamela (Instituto de Ciencia de Materiales de Madrid (ICMM), CSIC, c/ Sor Juana Ines de la Cruz 3, E-28049 Madrid, Spain) ,  Vilhena J. G. (Instituto de Ciencia de Materiales de Madrid (ICMM), CSIC, c/ Sor Juana Ines de la Cruz 3, E-28049 Madrid, Spain) ,  Takeuchi Noboru (Centro de Nanociencias y Nanotecnologia, Universidad Nacional Autonoma de Mexico, 22800 Ensenada, Baja California, Mexico) ,  Serena Pedro A. (Instituto de Ciencia de Materiales de Madrid (ICMM), CSIC, c/ Sor Juana Ines de la Cruz 3, E-28049 Madrid, Spain) ,  Perez Ruben (Departamento de Fisica Teorica de la Materia Condensada, Universidad Autonoma de Madrid, E-28049 Madrid, Spain)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 146  号： 21  ページ： 214704-214704-16  発行年： 2017年06月07日 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ナノ材料は,生体医療用途をもつ新成分の設計のための良い候補である。例えば,ナノパターンの基材を用いて蛋白質分子を固定し,バイオセンシングユニットにそれを統合することができる。ここでは,ナノパターンのグラファイト基板上へのウシ血清アルブミン(BSA)の吸着を調査するために,明確な溶媒および生理学的イオン濃度を用いて,長いMDシミュレーション(最大200ナノ秒)を実行した。蛋白質吸着および最終立体構造に及ぼす配向および段差サイズの影響を研究した。蛋白質は安定であり,接触面積に限定された蛋白質二次構造の小さな変化を伴うことを結果は示して,自発吸着,蛋白質表面結合エネルギー,および蛋白質移動度に及ぼすナノ構造の影響を明らかにした。ファンデルワールス(vdW)相互作用が主要な役割を果たすが,ここでのシミュレーションは,吸着プロセスにおけるBSA分子の疎水性脂質結合部位が果たす重要な役割を明らかにした。異なる疎水性をもつ残基を組み込んだこれらの部位の複雑な構造およびそれらの柔軟性は,吸着プロセスの種々の工程におけるイオン濃度および蛋白質配向の影響を理解するために重要である。本研究は,生体分子の固定化とその生物学的活性の保持を必要とする構成要素の分子工学に有用な情報を提供した。(翻訳著者抄録)

シソーラス用語： *グラファイト ,  *血清アルブミン ,  *吸着 ,  タンパク質 ,  型 ,  バイオセンサ ,  イオン濃度 ,  立体構造 ,  面積 ,  結合エネルギー ,  移動度 ,  van der Waals力 ,  疎水性
準シソーラス用語： BSA ,  ナノパターン ,  バイオセンシング ,  接触面積 ,  ファンデルワールス相互作用

分類 (2件)： 物理的手法を用いた吸着の研究  (CB12043P) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： グラファイト ,  段差 ,  アルブミン ,  BSA ,  吸着