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J-GLOBAL ID:201802288829456452   整理番号:18A0491048

スペクトリンドメインR15,R16およびR17の比較機械的変性研究【Powered by NICT】

Comparative mechanical unfolding studies of spectrin domains R15, R16 and R17
著者 (7件):
資料名:
巻: 201  号:ページ: 162-170  発行年: 2018年 
JST資料番号: W0838A  ISSN: 1047-8477  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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スペクトリンは多細胞生物において重要な機能を持つことを反復三ヘリックス束蛋白質に属し,ナノテクノロジーにおける潜在的価値がある。反復蛋白質のユニークな物理的特徴を明らかにするために,300Kでの分子動力学(MD)シミュレーションを用いて一定速度(0.01,0.05及び0.1Åps~ 1)と一定力(700と900pN)延伸下での原子レベルでのニワトリ脳α-スペクトリン(R15,R16及びR17)の三反復の構造と機械的性質114独立したMDシミュレーションを実行し,その解析を行ってきたを研究した。これらのドメインの構造的類似性にもかかわらず,R15であるR16,R17よりも安定性が低いよりも機械的に安定ではないことを見出した。この結果は,熱変性速度と一致した。,機械的安定性の間の関係,ドメインの柔軟性と芳香族クラスタに関与する芳香族残基の数を観測した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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