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J-GLOBAL ID：201802291629083587   整理番号：18A1350809

植物における代替チロシン生合成経路からのプレフェン酸デヒドロゲナーゼの反応機構【JST・京大機械翻訳】

Reaction Mechanism of Prephenate Dehydrogenase from the Alternative Tyrosine Biosynthesis Pathway in Plants

著者 (2件)： Holland Cynthia K. (Department of Biology, Washington University in St. Louis, Brookings Drive, St. Louis, MO, 63112, USA) ,  Jez Joseph M. (Department of Biology, Washington University in St. Louis, Brookings Drive, St. Louis, MO, 63112, USA)
資料名： ChemBioChem  (ChemBioChem)
巻： 19  号： 11  ページ： 1132-1136  発行年： 2018年 
JST資料番号： W1258A  ISSN： 1439-4227  CODEN： CBCHFX  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 後生動物と異なり,植物,細菌および菌類は,3つの芳香族アミノ酸L-フェニルアラニン,L-チロシンおよびL-トリプトファンde novoを合成するために必要な酵素的機械を保持する。ダイズ,アルファルファおよびインゲンマメのようなマメ科植物において,プレフェノラートデヒドロゲナーゼ(PDH)はチロシンへの前駆体である4-ヒドロキシフェニルピルビン酸のチロシン非感受性生合成を触媒する。ダイズPDH1の三次元構造はNADP+補因子との複合体で最近解明された。この構造は共因子及びリガンド結合部位の同定を可能にした。ここでは,野生型と比較してダイズ(Glycine max)PDHの20部位特異的活性部位変異体の定常状態速度論解析を提示した。酵素の活性部位への基質の分子ドッキングは,活性部位残基との潜在的相互作用を明らかにし,基質認識及び/又は触媒作用における各残基の重要性に対する事例を示した。全体として,これらの結果は,酵素の活性部位が,わずかな変化でも酵素の触媒効率を実質的に低下させるので,いかなる変化にも非常に敏感であることを示唆した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  触媒 ,  細菌 ,  酵素 ,  *生合成 ,  感受性 ,  基質 ,  ダイズ ,  活性部位 ,  *反応機構 ,  複合体 ,  前駆体 ,  野生型 ,  補因子 ,  アミノ酸 ,  フェノール類 ,  第一アミン

著者キーワード (5件)： アミノ酸 ,  生合成 ,  酵素触媒作用 ,  動力学 ,  Glycine max

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： チロシン

タイトルに関連する用語 (5件)： 植物 ,  代替 ,  チロシン ,  生合成経路 ,  プレフェン酸デヒドロゲナーゼ