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J-GLOBAL ID:201902210664005788   整理番号:19A2042696

PLP-IIファミリーの異なるメンバーであるHelicobacter pylori O-アセチルセリン依存シスタチオニンβ-シンターゼの同定と特性化【JST・京大機械翻訳】

Identification and characterization of Helicobacter pylori O-acetylserine-dependent cystathionine β-synthase, a distinct member of the PLP-II family
著者 (7件):
資料名:
巻: 112  号:ページ: 718-739  発行年: 2019年 
JST資料番号: T0455A  ISSN: 0950-382X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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O-アセチルセリンsulfhydrラーゼ(OASS)とシスタチオニンβ-シンターゼ(CBS)はPLP-IIファミリーのメンバーであり,L-システイン生産に関与する。OASSはde novo経路を介してL-システインを産生するが,CBSは逆転移経路に関与する。O-アセチルセリン依存性CBS(OCBS)は,以前に細菌で主に見られるPLP-IIファミリーの新しいメンバーとして同定された。細菌Helicobacter pyloriは1つのOASS(hp0107)遺伝子のみを有し,この遺伝子によりコードされた蛋白質は実際にOCBSとして機能し,L-ホモシステインとO-アセチルセリン(OAS)を利用してシスタチオニンを産生することを示した。HpOCBSは基質L-セリンによるCBS活性を示さず,排他的にOASを必要とした。メチオニンとの複合体におけるHpOCBS構造は閉鎖されたクレフト状態を示し,基質結合の初期モードを説明した。配列と構造解析は,OCBSとCBSの活性部位間の差異を示し,それらの異なる基質選択性を説明した。CBSsにおける1つのセリンと2つのチロシン残基に対応するOCBSの活性部位近くの3つの疎水性残基を同定した。HpOCBSとSaccharomyces cerevisiae CBSについて変異研究を行った。SCCB二重突然変異体(Y158F/Y226V)はL-セリンによる活性を示さず,基質L-セリンを選択するためのこれらの極性残基の不安定性がOASとの活性を示すことを示した。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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微生物感染の生理と病原性 

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