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J-GLOBAL ID：201902211212439600   整理番号：19A1263335

ニガウリ種子由来のモモルカリンの活性部位調節酵素活性近傍におけるリガンド誘導立体配座変化【JST・京大機械翻訳】

Ligand-Induced Conformational Changes near the Active Site Regulating Enzyme Activity of Momorcharins from Seeds of Bitter Gourd

著者 (3件)： Matsunaga Chie (Laboratory of Biophysical Chemistry, Faculty of Agriculture, Graduate School of Kyushu University, Fukuoka, Japan) ,  Okada Yuuki (Laboratory of Biophysical Chemistry, Faculty of Agriculture, Graduate School of Kyushu University, Fukuoka, Japan) ,  Nishimoto Etsuko (Laboratory of Biophysical Chemistry, Faculty of Agriculture, Graduate School of Kyushu University, Fukuoka, Japan)
資料名： Journal of Fluorescence  (Journal of Fluorescence)
巻： 29  号： 1  ページ： 231-240  発行年： 2019年 
JST資料番号： W4580A  ISSN： 1573-4994  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： タイプIリボソーム不活性化蛋白質(RIP)は,生物防御関連蛋白質としての役割を完全にするために,有害病原体に対するいくつかの特異的親和性を保持すると考えることは合理的である。本研究において,2つのタイプI-RIPs,α-及びβ-モモモリンはN-アセチルグルコサミン(NAG)と結合する能力を維持し,活性部位周辺の立体配座を変化させ,それらのN-グリコシダーゼ活性を調節することを示した。NAGの結合により,α-モモモリンにおけるTrp192の内部運動の自由度は活性部位近くで1.5倍に増加し,一方,Trp190の対応する運動はβ-モモモリンにおいて50%制限された。蛍光共鳴励起エネルギー移動実験における結果は,β-モモモリンのTrp-190がTyr-70から離れていることを示したが,Trp192はNAGとの結合によりα-モモモリンの活性中心から成る最隣接Tyr残基に近く近づいた。活性部位近傍でのこれらの立体配座変化は,β-およびα-モモモリンのN-グルコシダーゼ活性の促進および/または抑制と密接に相関していた。Copyright 2018 Springer Science+Business Media, LLC, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *活性部位 ,  病原体 ,  *立体配座 ,  タンパク質 ,  自由度 ,  *酵素活性度 ,  *配座転移 ,  グルコシダーゼ ,  蛍光 ,  グリコシド結合ヒドロラーゼ ,  親和性 ,  共鳴
準シソーラス用語： 残基 ,  防衛 ,  *Momordica charantia , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： N-グリコシダーゼ ,  リボソーム不活性化蛋白質(RIP) ,  蛍光異方性 ,  FRET ,  TCSPC

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (9件)： ニガウリ ,  種子 ,  活性部位 ,  調節 ,  酵素活性 ,  近傍 ,  リガンド ,  誘導 ,  立体配座変化