文献

J-GLOBAL ID：201902211622644997   整理番号：19A1884280

トリオースりん酸イソメラーゼにおける基質分布の差FTIR研究【JST・京大機械翻訳】

Difference FTIR Studies of Substrate Distribution in Triosephosphate Isomerase

著者 (4件)： Deng Hua (Department of Biochemistry, Albert Einstein College of Medicine, New York, United States) ,  Vedad Jayson (Ph. D. Programs in Chemistry and Biochemistry, CUNY Graduate Center and Department of Chemistry, York College of CUNY, United States) ,  Desamero Ruel Z. B. (Ph. D. Programs in Chemistry and Biochemistry, CUNY Graduate Center and Department of Chemistry, York College of CUNY, United States) ,  Callender Robert (Department of Biochemistry, Albert Einstein College of Medicine, New York, United States)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 43  ページ： 10036-10045  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： トリオースリン酸イソメラーゼ(TIM)は,ジヒドロキシアセトンりん酸(DHAP)とD-グリセルアルデヒド3-リン酸(GAP)の間の相互変換を触媒する。Michaelis複合体における基質-酵素相互作用の平衡及び特性化におけるTIM/基質反応混合物における基質集団分布の決定はTIM反応機構の理解に向けて進行中である。同位体編集差分Fourier変換赤外研究を用いて,特定の炭素における非標識及び13C標識基質を用いて,平衡での反応混合物において,ケトDHAPが優勢種であり,アルデヒドGAP及びジオール(酸)の集団が非常に低く,以前のX線構造及び13C NMR研究の結果と一致することを示した。さらに,Michaelis複合体のDHAP側の範囲内で,異なるC2=O伸縮振動数により特徴付けられる一連の立体配座サブ状態が存在した。C2=O周波数差は活性部位残基からの水素結合によるC2=O結合分極の異なる程度を反映する。C2=O結合分極はMichaelis錯体内の基質活性化の重要な成分と考えられている。異なる生物からのTIMとの酵素-基質反応混合物において,Michaelis複合体のDHAP側におけるサブ状態の数とそれらの集団分布は異なる可能性があることを見出した。これらの発見は,これらのDHAPサブ状態の相互変換動力学を調べるための稀な機会を提供し,TIM触媒反応が,以前信じられたように単純な線形反応経路に従うか,または,Michaelis錯体におけるサブ状態のセットを示す他の酵素系において示唆されるように,平行反応経路に従うという将来の研究の基礎を形成する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 立体配座 ,  *基質 ,  水素結合 ,  アルデヒド ,  反応経路 ,  錯体 ,  赤外線 ,  酵素 ,  活性部位 ,  同位体 ,  キャラクタリゼーション ,  分極 ,  *リン酸 ,  触媒 ,  複合体

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： トリオースりん酸イソメラーゼ ,  基質 ,  分布 ,  FTIR ,  研究