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J-GLOBAL ID:201902213738622030   整理番号:19A1907519

ミオグロビンにおける遠位極性相互作用の相乗効果とそれらの構造的結果【JST・京大機械翻訳】

Synergistic Effect of Distal Polar Interactions in Myoglobin and Their Structural Consequences
著者 (15件):
資料名:
巻: 57  号: 22  ページ: 14269-14279  発行年: 2018年 
JST資料番号: C0566A  ISSN: 0020-1669  CODEN: INOCAJ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ミオグロビン(Mb)のL29F変異体において,ヘムFe原子への酸素(O_2)の配位は,Fe結合O_2と64番目の残基(Phe29相互作用)の間の良好な静電相互作用により安定化した。一連の化学修飾ヘム補因子で再構成したL29F/H64LとL29F/H64Q変異体のO2と一酸化炭素(CO)結合特性と自動酸化を分析し,Fe結合O2の安定化に決定的に寄与するPhe29相互作用と遠位H結合の間の関係を明らかにするために化学修飾ヘム補因子で再構成した。Phe29相互作用と遠位H結合は,Phe29相互作用が遠位H結合の強度の増加とともに強化されるように,Fe結合O_2を安定化するために協調的に作用することを見出した。L29FとH64L変異体の間の機能的性質の比較は,2つの相互作用の相乗効果が,蛋白質のO_2解離と自動酸化速度定数を,それぞれ約1/2000と~1/400の因子により減少させることを示した。蛋白質のCO結合特性は遠位極性相互作用により大きく影響されなかったが,それらの相乗効果は蛋白質のFe結合C-O伸長の振動周波数において明らかに及び鋭く明らかにされた。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (1件):
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鉄の錯体 
タイトルに関連する用語 (4件):
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