文献
J-GLOBAL ID:201902214427592482   整理番号:19A1638123

細菌アシルペプチジル-オリゴペプチダーゼの特性化【JST・京大機械翻訳】

Characterization of bacterial acylpeptidyl-oligopeptidase
著者 (4件):
資料名:
巻: 163  ページ: 50-57  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0147A  ISSN: 0300-9084  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
最近,歯周病菌,Porphyromonas gingivalisにおける新規酵素として同定されているアシルペプチジル-オリゴペプチダーゼ(AOP)は,疎水性P1-位置アミノ酸残基に対して優先的にN末端アシル化ポリペプチドからジ-及びトリ-ペプチドを除去する。AOPの酵素的性質を検証するために,グラム陰性の腸の桿体であるBacteroides dorei(BdAOP)からの2つの細菌オーソログの特性,およびグラム陽性の土壌桿体であるLysinibacillus sphaericus(LsAOP)を測定した。P.gingivalis AOP(PgAOP)のように,2つのオーソログは非アシル化ペプチドよりもN末端アシル化ペプチジル基質をより効率的に加水分解した。最適pHはN-アシル化に対して7.0から8.9にシフトし,非アシル化基質に対して8.5-9.5に変化し,非荷電疎水性N末端残基に対する優先性を示した。疎水性P1-およびP2-位置選択性は,3つのAOPsで一般的であったが,PgAOPはLeuを好み,他はP1位置でPheを優先した。in vitro変異誘発により,PgAOPにおけるPhe~647がP1Leu選択に関与することを示した。さらに,細菌AOPsはα-メラニン細胞刺激ホルモンからアセチル-Ser1-Tyr2を一般的に遊離した。まとめると,これらの3つの細菌AOPsは生化学的性質においていくつかの変化を示したが,本研究は疎水性P1及びP2位置残基に優先的にN末端アシル化ポリペプチドから主にジペプチドを遊離するエキソペプチダーゼの存在を示した。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (1件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般 
タイトルに関連する用語 (2件):
タイトルに関連する用語
J-GLOBALで独自に切り出した文献タイトルの用語をもとにしたキーワードです

前のページに戻る