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J-GLOBAL ID：201902214650891727   整理番号：19A0174006

分子動力学シミュレーションにより推定した単一ドメイン抗体の熱安定性【JST・京大機械翻訳】

Thermal stability of single-domain antibodies estimated by molecular dynamics simulations

著者 (3件)： Bekker Gert-Jan (Institute for Protein Research, Osaka University, Suita, Osaka, Japan) ,  Ma Benson (School of Computational Science and Engineering, Georgia Institute of Technology, Atlanta, Georgia, 30332) ,  Kamiya Narutoshi (Graduate School of Simulation Studies, University of Hyogo, Kobe, Hyogo, Japan)
資料名： Protein Science  (Protein Science)
巻： 28  号： 2  ページ： 429-438  発行年： 2019年 
JST資料番号： W2730A  ISSN： 0961-8368  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： しかしながら,正規抗体のような単一ドメイン抗体(sdAbs)機能は,ただ一つのドメインから成る。それらの低分子量のために,sdAbsはそれらの標的への生産とデリバリー,抗体薬物やバイオセンサのような応用に対して利点を有する。したがって,高い熱安定性を有するsdAbsが必要である。本研究では,広い範囲の融解温度(T_m)値と既知の構造を有する7つのsdAbsを選択した。分子動力学(MD)シミュレーションを適用して,それらの相対的安定性を推定し,それらを実験データと比較した。400Kと500Kでの高温MDシミュレーションを,制御として300Kでのシミュレーションで実行した。400Kシミュレーションで測定した固有原子接触の割合,QはT_m値とかなり良い相関を示した。興味深いことに,残留物がそれらの疎水性とサイズによって分類されたとき,親水性残基のQ値はより良い相関を示し,安定化が親水性残基の好ましい相互作用と相関することを示唆した。残留レベルにおけるQ値を測定することにより,不安定性に有意に寄与する残基を同定することが可能になり,この解析が突然変異体事例研究においてどのように使用できるかを示した。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 疎水性 ,  バイオセンサ ,  *計算機シミュレーション ,  不安定性 ,  *熱安定性 ,  *抗体 ,  *分子動力学 ,  高温 ,  事例研究 ,  融点 ,  Q値 ,  *シミュレーション
準シソーラス用語： 残基 ,  *ドメイン構造 ,  *単一ドメイン抗体 ,  *分子動力学シミュレーション , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 分子動力学シミュレーション ,  単一ドメイン抗体 ,  熱安定性 ,  融解温度 ,  点突然変異

分類 (4件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  炭素とその化合物  (YB02060D) ,  抗原・抗体・補体一般  (ED04010A) ,  核燃料の基礎的性質  (MD08020V)

タイトルに関連する用語 (4件)： 分子動力学シミュレーション ,  推定 ,  単一ドメイン抗体 ,  熱安定性