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J-GLOBAL ID:201902215086818973   整理番号:19A1883980

強化された熱安定性を有する好熱性酵素または中温性酵素 線を引くことができるか?【JST・京大機械翻訳】

Thermophilic Enzyme or Mesophilic Enzyme with Enhanced Thermostability: Can We Draw a Line?
著者 (6件):
資料名:
巻: 121  号: 29  ページ: 7086-7094  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0921A  ISSN: 1520-6106  CODEN: JPCBFK  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アミノグリコシドヌクレオチジルトランスフェラーゼ4′(ANT)は,ヌクレオチジル化によりアミノグリコシド抗生物質のC4′-OH部位を修飾するホモ二量体酵素である。この酵素(T130K,D80YおよびD80Y/T130K)のいくつかの単一および二重残基変異体は,熱安定性の増加を示した。本論文では,活性部位及び単量体-単量体界面から離れた残基置換が酵素の熱安定性の種々の変化をもたらす方法を調べた。本研究では,酵素-配位子複合体の熱力学的性質と蛋白質動力学が好熱性挙動の指標である可能性があることを示した。これらのデータから,ANT,D80Yの単一部位変異体の1つは好熱性蛋白質であり,他の熱安定性変異体T130Kは,より高いT_mをもつ中温性野生型(WT)のより熱安定な変異体であることを示唆した。著者らのデータは,T130KとD80Yが異なるレベルの熱安定性増強を達成するために異なる全体的動力学戦略を採用し,種の特性間の差異を特異的構造特徴の観点よりもむしろ全体的動力学の観点から記述できることを示唆した。D80Yの熱安定性は,WTに対する配位子結合に対するより好ましくない熱力学的パラメータのコストをもたらす。一方,T130K種は配位子に対する同じ親和性とWT酵素としての錯体形成の同じ熱力学的パラメータを示した。これらの観察は,リガンド結合と蛋白質動力学の定量的特性化が,それらの単純により熱安定な中温性対応物から好熱性蛋白質を区別するために使用できることを示唆する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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蛋白質・ペプチド一般 
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