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J-GLOBAL ID:201902217426061983   整理番号:19A0735576

フィラメント末端でのヌクレオチド状態によるアクチンの重合と解重合【JST・京大機械翻訳】

Polymerization and depolymerization of actin with nucleotide states at filament ends
著者 (7件):
資料名:
巻: 10  号:ページ: 1513-1519  発行年: 2018年 
JST資料番号: W4110A  ISSN: 1867-2469  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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重合はアクチンに結合したATPの加水分解を誘導し,γ-リン酸放出が続き,アクチンフィラメントのADP-G-アクチンへの分解を促進した。アクチン集合とATP加水分解の間のこの相関の機械的理解は,多くの10年間生化学および構造生物学における集中的な研究の対象である。アクチン重合と解重合は,バルベッドまたはポイント末端でのみ起こるが,速度論と平衡特性は互いに実質的に異なり,これらの性質は溶液中の全てのアクチンフィラメントの平均を報告し,個々のアクチンフィラメントの性質を識別できない。アクチン重合と加水分解の生化学的研究は,アクチンフィラメントのこれらの固有の性質によって妨げられた。全内部反射蛍光(TIRF)顕微鏡は,単一アクチンフィラメントを観察することによりこの問題を克服した。TIRFにより,各末端は異なる性質を有するだけでなく,γ-リン酸放出速度もアクチンフィラメントの内部よりも末端からはるかに速いことを知っている。アクチンフィラメント末端からのγ-リン酸放出速度は,ラタンクリンAが結合した時にさらに加速された。これらの知見は,フィラメントの内部におけるアクチン分子とフィラメント末端におけるアクチン分子間の構造的差異の解明の重要性を強調する。本レビューは,アクチンフィラメントの末端におけるATP加水分解の動的特性の概観,およびγ-リン酸放出の構造的見解を,光学顕微鏡下でのアクチンフィラメントの観察の歴史を提供する。Copyright 2018 International Union for Pure and Applied Biophysics (IUPAB) and Springer-Verlag GmbH Germany, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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細胞構成体一般  ,  生物学的機能 
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