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J-GLOBAL ID：201902222365935498   整理番号：19A1806596

セレノグルタチオン二セレン化物 Gpx様触媒サイクルにおけるユニークな酸化還元反応とスクランブル蛋白質におけるジスルフィド結合の修復【JST・京大機械翻訳】

Selenoglutathione Diselenide: Unique Redox Reactions in the GPx-Like Catalytic Cycle and Repairing of Disulfide Bonds in Scrambled Protein

著者 (4件)： Shimodaira Shingo (Department of Chemistry, School of Science, Tokai University, Kanagawa, Japan) ,  Asano Yuki (Department of Chemistry, School of Science, Tokai University, Kanagawa, Japan) ,  Arai Kenta (Department of Chemistry, School of Science, Tokai University, Kanagawa, Japan) ,  Iwaoka Michio (Department of Chemistry, School of Science, Tokai University, Kanagawa, Japan)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 42  ページ： 5644-5653  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： セレノグルタチオン(GSeH)は自然に豊富なグルタチオン(GSH)のセレン類似体である。本研究において,この水溶性小トリペプチドを,液相ペプチド合成(LPPS)により,酸化ジセレニド型,すなわちGSeSeG(1)として高収率(最大98%)で合成した。得られた1をグルタチオンペルオキシダーゼ(GPx)様触媒サイクルの研究に適用した。GSeO_2Hの他に,重要な中間体,すなわち,GSE-およびGSeSGを,77Se NMR分光法によって特性化した。システインやジチオトレイトールなどの種々のチオールによるGSeSGのチオール交換は,GSEへの変換を有意に促進することが分かった。さらに,Se-S結合のヘテロリシス開裂により開始され,生成したセレノラートにより触媒される,GSeSRの1およびRSSRへの不均化が観察された。これらの酸化還元挙動に基づいて,Se-S結合のヘテロリシス開裂が,Se原子と,GPx活性部位に存在するアミノまたは芳香族基間の相互作用により促進されることを提案した。一方,触媒量の1をNADPHとグルタチオンレダクターゼの存在下でのRNアーゼAのscrambブリング4S種と反応させると,天然蛋白質は効率的に再生され,非天然SS結合の還元によりミスフォールド蛋白質を修復する可能性が示唆された。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 活性部位 ,  不均化 ,  グルタチオンペルオキシダーゼ ,  トリペプチド ,  水溶性 ,  *触媒 ,  ジセレニド ,  キャラクタリゼーション ,  *タンパク質 ,  *セレン ,  RNアーゼA ,  チオール ,  脂肪族アルコール ,  ジオール ,  第二アルコール ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： ヘテロリシス , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (2件)： ジチオトレイトール ,  システイン

タイトルに関連する用語 (8件)： セレノグルタチオン ,  セレン化物 ,  GPx ,  触媒サイクル ,  酸化還元反応 ,  蛋白質 ,  ジスルフィド結合 ,  修復