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J-GLOBAL ID:201902222925786455   整理番号:19A0491014

両親媒性ポリ(アスパラギン酸)の自己集合により形成された軟質微粒子上のカタラーゼによるスーパーオキシドジスムターゼの共固定化【JST・京大機械翻訳】

Co-Immobilization of Superoxide Dismutase with Catalase on Soft Microparticles Formed by Self-Assembly of Amphiphilic Poly(Aspartic Acid)
著者 (5件):
資料名:
巻:号:ページ: 217  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7154A  ISSN: 2073-4344  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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遺伝子工学技術を通して,カタラーゼ(CAT)とスーパーオキシドジスムターゼ(SOD)は,エラスチン様ポリペプチド(ELP)に別々に融合した。このように,酵素は相転移により精製できる。ヘキサデシルアミン修飾ポリ(アスパラギン酸)(HPASP)は自己集合し,ソフト微粒子を形成する。HPASP微粒子を用いて,アミド化反応によりSOD-ELPとCAT-ELPを共固定化した。円偏光二色性(CD)は,共固定化酵素の二次構造が保存されていることを確認した。蛍光スペクトルは,共固定化酵素が遊離酵素より高い安定性を示すことを示した。スーパーオキシドジスムターゼ(SOD)によるスーパーオキシドの不均化は過酸化水素を生成する。共固定化酵素(SOD-ELP/CAT-ELP@HPASP)を用いることにより,SOD-ELPの生成過酸化水素をCAT-ELPによりin situ分解できた。活性分析の結果,スーパーオキシドアニオン(O2-)の捕捉能はSOD-ELP/CAT-ELP@HPASPに対して63.15±0.75%であることが示された。酵素共固定化のアプローチの利点は,ソフト支持HPASP自身が天然のポリペプチドであるという事実を含み,固定化酵素の安定性が改善され,高い活性が達成された。潜在的にSOD-ELP/CAT-ELP@HPASPは化粧品産業に適用できる。Copyright 2019 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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微生物生理一般  ,  酵素の応用関連  ,  酵素一般 
引用文献 (34件):

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